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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/54295| Tipo: | Artigo de Evento |
| Título: | Estabilização de lecitase ultra por imobilização em suporte macroporoso |
| Autor(es): | Pinheiro, Maísa Pessoa Fernández-Lafuente, Roberto Gonçalves, Luciana Rocha Barros Santos, José Cleiton Sousa dos |
| Palavras-chave: | Lecitase Ultra;Imobilização enzimática;Enzimas |
| Data do documento: | 2018 |
| Citação: | PINHEIRO, Maísa Pessoa; Fernandez-Lafuente, Roberto; GONÇALVES, Luciana Rocha Barros; SANTOS, José Cleiton Sousa dos. Estabilização de lecitase ultra por imobilização em suporte macroporoso. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XXII., 23 a 26 set. 2018; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE O ENSINO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XVII., 27 a 28 set. 2018, São Paulo, Brasil. Anais[…] São Paulo, 2018. |
| Resumo: | A enzima Lecitase Ultra foi imobilizada através de diferentes estratégias no suporte Immobead-350 com o intuito de avaliar os parâmetros de imobilização e a estabilidade térmica e em solvente dos biocatalisadores produzidos. Foram estudadas as melhores condições de imobilização nos pHs 7 e 10. Através dos parâmetros avaliados, observou-se que o biocatalisador formado pela imobilização da enzima direto a pH 7 (durante 3 horas) apresentou a maior atividade do derivado ( 16,1 U/g), contudo as demais preparações também exibiram elevadas atividades. No ensaio de inativação térmica e na presença de solvente, o derivado Leci-2p (24 h/pH10) foi considerado o mais estável, pois apresentou elevados tempos de meia-vida em todas as condições, sendo maior que os demais a pH 10 (50 °C) e na presença de acetonitrila 30 % (t1/2 = 61,9 e 198 minutos, respectivamente). |
| URI: | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54295 |
| ISSN: | 2359-1757 |
| Aparece nas coleções: | DEQ - Trabalhos apresentados em eventos |
Arquivos associados a este item:
| Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
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