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Campo DCValorIdioma
dc.contributor.authorPinheiro, Maísa Pessoa-
dc.contributor.authorFernández-Lafuente, Roberto-
dc.contributor.authorGonçalves, Luciana Rocha Barros-
dc.contributor.authorSantos, José Cleiton Sousa dos-
dc.date.accessioned2020-09-25T17:02:46Z-
dc.date.available2020-09-25T17:02:46Z-
dc.date.issued2018-
dc.identifier.citationPINHEIRO, Maísa Pessoa; Fernandez-Lafuente, Roberto; GONÇALVES, Luciana Rocha Barros; SANTOS, José Cleiton Sousa dos. Estabilização de lecitase ultra por imobilização em suporte macroporoso. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XXII., 23 a 26 set. 2018; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE O ENSINO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XVII., 27 a 28 set. 2018, São Paulo, Brasil. Anais[…] São Paulo, 2018.pt_BR
dc.identifier.issn2359-1757-
dc.identifier.urihttp://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54295-
dc.language.isopt_BRpt_BR
dc.subjectLecitase Ultrapt_BR
dc.subjectImobilização enzimáticapt_BR
dc.subjectEnzimaspt_BR
dc.titleEstabilização de lecitase ultra por imobilização em suporte macroporosopt_BR
dc.typeArtigo de Eventopt_BR
dc.description.abstract-ptbrA enzima Lecitase Ultra foi imobilizada através de diferentes estratégias no suporte Immobead-350 com o intuito de avaliar os parâmetros de imobilização e a estabilidade térmica e em solvente dos biocatalisadores produzidos. Foram estudadas as melhores condições de imobilização nos pHs 7 e 10. Através dos parâmetros avaliados, observou-se que o biocatalisador formado pela imobilização da enzima direto a pH 7 (durante 3 horas) apresentou a maior atividade do derivado ( 16,1 U/g), contudo as demais preparações também exibiram elevadas atividades. No ensaio de inativação térmica e na presença de solvente, o derivado Leci-2p (24 h/pH10) foi considerado o mais estável, pois apresentou elevados tempos de meia-vida em todas as condições, sendo maior que os demais a pH 10 (50 °C) e na presença de acetonitrila 30 % (t1/2 = 61,9 e 198 minutos, respectivamente).pt_BR
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