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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/54293| Tipo: | Artigo de Evento |
| Título: | Caracterização de lipase de Aspergillus Niger C e 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose |
| Autor(es): | Tavares, H. G. Terzi, Selma da Costa Souza, Edson Fernandes de Gottschalk, Leda Maria Fortes Penha, Edmar das Mercês Brígida, Ana Iraidy Santa |
| Palavras-chave: | Lipases;Atividade enzimática;Enzimas |
| Data do documento: | 2018 |
| Citação: | TAVARES, H. G.; TERZI, Selma da Costa; SOUZA, Edson Fernandes de; GOTTSCHALK, Leda Maria Fortes; PENHA, Edmar das Mercês; BRÍGIDA, Ana Iraidy Santa. Caracterização de lipase de Aspergillus Niger C e 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XXII., 23 a 26 set. 2018; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE O ENSINO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XVII., 27 a 28 set. 2018, São Paulo, Brasil. Anais[…] São Paulo, 2018. |
| Resumo: | O presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo. |
| URI: | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54293 |
| ISSN: | 2359-1757 |
| Aparece nas coleções: | DEQ - Trabalhos apresentados em eventos |
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