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Campo DCValorIdioma
dc.contributor.authorTavares, H. G.-
dc.contributor.authorTerzi, Selma da Costa-
dc.contributor.authorSouza, Edson Fernandes de-
dc.contributor.authorGottschalk, Leda Maria Fortes-
dc.contributor.authorPenha, Edmar das Mercês-
dc.contributor.authorBrígida, Ana Iraidy Santa-
dc.date.accessioned2020-09-25T14:18:32Z-
dc.date.available2020-09-25T14:18:32Z-
dc.date.issued2018-
dc.identifier.citationTAVARES, H. G.; TERZI, Selma da Costa; SOUZA, Edson Fernandes de; GOTTSCHALK, Leda Maria Fortes; PENHA, Edmar das Mercês; BRÍGIDA, Ana Iraidy Santa. Caracterização de lipase de Aspergillus Niger C e 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XXII., 23 a 26 set. 2018; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE O ENSINO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XVII., 27 a 28 set. 2018, São Paulo, Brasil. Anais[…] São Paulo, 2018.pt_BR
dc.identifier.issn2359-1757-
dc.identifier.urihttp://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54293-
dc.language.isopt_BRpt_BR
dc.subjectLipasespt_BR
dc.subjectAtividade enzimáticapt_BR
dc.subjectEnzimaspt_BR
dc.titleCaracterização de lipase de Aspergillus Niger C e 11t53a14 imobilizadas em octil sepharosept_BR
dc.typeArtigo de Eventopt_BR
dc.description.abstract-ptbrO presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo.pt_BR
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