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Tipo: Artigo de Evento
Título: Imobilização de lipase de Thermomyces lanuginosus (tll) em nanopartículas superparamagnéticas: efeito da modificação da superfície do suporte
Autor(es): Bezerra, Rayanne Mendes
Santos, José Cleiton Sousa dos
Andrade Neto, Davino Machado
Galvão, Wesley dos Santos
Fechine, Pierre Basílio Almeida
Gonçalves, Luciana Rocha Barros
Palavras-chave: Lipase;Nanopartículas;Biocatalisador
Data do documento: 2016
Citação: BEZERRA, Rayanne Mendes; SANTOS, José Cleiton Sousa dos; ANDRADE NETO, Davino Machado; GALVÃO, Wesley dos Santos; FECHINE, Pierre Basílio Almeida; GONÇALVES, Luciana Rocha Barros. Imobilização de lipase de Thermomyces lanuginosus (tll) em nanopartículas superparamagnéticas: efeito da modificação da superfície do suporte. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XXI; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE O ENSINO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XVI, 25 a 29 set. 2016, Fortaleza, Ceará Brasil. Anais[…] Fortaleza, Ceará, 2016.
Resumo: A Lipase de Thermomyces lanuginosus (TLL) foi imobilizada em nanopartículas superparamagnéticas (NMP) de ferro (Fe3O4) visando a fácil recuperação do biocatalisador, por exemplo, pela aplicação de um campo magnético. Para se avaliar a influência da superfície do suporte na atividade do catalisador, as NPM foram modificadas pelo recobrimento com γ-aminopropiltrietoxissilano (APTES) ou com polietilenimina ramificada (BPEI), o que possibilita a interação das enzimas com o suporte. As imobilizações foram feitas por adsorção iônica ou por ligação covalente após a ativação das NPM com glutaraldeído. A carga proteica oferecida e o tempo de imobilização foram estudados. A TLL imobilizada em NPM@BPEI teve atividade hidrolítica 7 vezes maior quando ligada ao suporte por troca iônica do que quando imobilizada por ligações covalentes. Já no caso das NPM@APTES, ambos os derivados apresentaram valores de atividade próximos a 140 U/g de suporte.
URI: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54044
ISSN: 21785600
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