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Campo DCValorIdioma
dc.contributor.authorBezerra, Rayanne Mendes-
dc.contributor.authorSantos, José Cleiton Sousa dos-
dc.contributor.authorAndrade Neto, Davino Machado-
dc.contributor.authorGalvão, Wesley dos Santos-
dc.contributor.authorFechine, Pierre Basílio Almeida-
dc.contributor.authorGonçalves, Luciana Rocha Barros-
dc.date.accessioned2020-09-15T19:15:51Z-
dc.date.available2020-09-15T19:15:51Z-
dc.date.issued2016-
dc.identifier.citationBEZERRA, Rayanne Mendes; SANTOS, José Cleiton Sousa dos; ANDRADE NETO, Davino Machado; GALVÃO, Wesley dos Santos; FECHINE, Pierre Basílio Almeida; GONÇALVES, Luciana Rocha Barros. Imobilização de lipase de Thermomyces lanuginosus (tll) em nanopartículas superparamagnéticas: efeito da modificação da superfície do suporte. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XXI; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE O ENSINO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XVI, 25 a 29 set. 2016, Fortaleza, Ceará Brasil. Anais[…] Fortaleza, Ceará, 2016.pt_BR
dc.identifier.issn21785600-
dc.identifier.urihttp://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54044-
dc.language.isopt_BRpt_BR
dc.subjectLipasept_BR
dc.subjectNanopartículaspt_BR
dc.subjectBiocatalisadorpt_BR
dc.titleImobilização de lipase de Thermomyces lanuginosus (tll) em nanopartículas superparamagnéticas: efeito da modificação da superfície do suportept_BR
dc.typeArtigo de Eventopt_BR
dc.description.abstract-ptbrA Lipase de Thermomyces lanuginosus (TLL) foi imobilizada em nanopartículas superparamagnéticas (NMP) de ferro (Fe3O4) visando a fácil recuperação do biocatalisador, por exemplo, pela aplicação de um campo magnético. Para se avaliar a influência da superfície do suporte na atividade do catalisador, as NPM foram modificadas pelo recobrimento com γ-aminopropiltrietoxissilano (APTES) ou com polietilenimina ramificada (BPEI), o que possibilita a interação das enzimas com o suporte. As imobilizações foram feitas por adsorção iônica ou por ligação covalente após a ativação das NPM com glutaraldeído. A carga proteica oferecida e o tempo de imobilização foram estudados. A TLL imobilizada em NPM@BPEI teve atividade hidrolítica 7 vezes maior quando ligada ao suporte por troca iônica do que quando imobilizada por ligações covalentes. Já no caso das NPM@APTES, ambos os derivados apresentaram valores de atividade próximos a 140 U/g de suporte.pt_BR
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