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Tipo:	Artigo de Evento
Título :	Estabilização da forma aberta de lecitase através da modificação física com polímeros iônicos.
Autor :	Santos, José Cleiton Sousa dos Garcia-Galan, Cristina Rodrigues, Rafael Costa Sant'Ana, Hosiberto Batista de Gonçalves, Luciana Rocha Barros Fernández-Lafuente, Roberto
Palabras clave :	Lecitase;Modificação física;Polímeros iónicos
Fecha de publicación :	2014
Citación :	SANTOS, José Cleiton Sousa dos; GARCIA-GALAN, Cristina; RODRIGUES, Rafael C.; SANT'ANA, H. B. de; GONÇALVES, Luciana Rocha Barros; FERNANDEZ-LAFUENTE, Roberto. Estabilização da forma aberta de lecitase através da modificação física com polímeros iônicos. In: ANAIS DO CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUIMICA, XX., 19 a 22 out. 2014, Florianópolis (SC) – Brasil. Anais eletrônicos [...] Campinas, Galoá, 2014.
Resumen en portugués brasileño:	Lecitase Ultraé uma fosfolipase A1, umaenzimaquefoi imobilizada covalentemente embrometo de cianogênio-agarose (CNBr), mantendo 70% da atividade inicial. A atividade da enzima imobilizada, Lecitase-CNBr, na presença de detergentes, tais como Triton X-100, dodecil sulfato de sódio (SDS), cetiltrimetil brometo de amônio (CTAB) foi melhoradaemcerca deaté 800% quando utilizado CTAB. No entanto, CTAB e Triton-X100 apresentaramum efeito negativo sobre a estabilidade da enzima,mesmo quando foramusados em baixas concentrações (0,01% (v/v)),e nem o detergente SDS pode ser usado por longos períodos na concentração de 1%. O revestimento da enzima imobilizada com polietilenimina (PEI),em tampão aquoso,produziu um aumento de 3 vezes na atividade da enzima.No entanto, na presença de SDS, a 0,1% (v/v), este revestimento produziu um aumento de 50 vezes na atividade da enzima. Usando PEI e 0,01% (v/v) de CTAB, a atividade Lecitase diminuiu em 10%.
URI :	http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54133
ISSN :	21785600
Aparece en las colecciones:	DEQ - Trabalhos apresentados em eventos

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