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Tipo:	TCC
Título :	Purificação e caracterização parcial da lectina encontrada na ascídia Didemnum Ligulum
Autor :	Rodrigues, Ramon Feitosa
Tutor:	Sampaio, Alexandre Holanda
Palabras clave :	Engenharia de pesca
Fecha de publicación :	2006
Citación :	RODRIGUES, Ramon Feitosa. Purificação e caracterização parcial da lectina encontrada na ascídia Didemnum ligulum. 2006. 42 f. TCC (Graduação em Engenharia de Pesca) - Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2006.
Resumen en portugués brasileño:	Uma das definições mais recentes das lectinas é a de que são proteínas de origem não imune, contendo pelo menos um domínio não catalítico capaz de se ligar de forma reversível a mono ou oligossacarídeos específicos (PEUMANS; VAN DAMME, 1995). As lectinas são moléculas amplamente distribuídas na natureza, podendo ser encontradas em vários seres vivos desde plantas a animais (vertebrados e invertebrados) incluindo microorganismos e vírus (LIERNER et al., 1986). Elas são instrumentos poderosos para a decodificação dos glicocódigos utilizados na troca de informações entre as células (CALVETE et al., 2003). O seguinte trabalho teve como objetivo o isolamento e caracterização parcial, de uma lectina encontrada no Tunicado da Classe Ascidiacea, Ordem Aplousobranchia, Didemnum ligulum. O animal foi coletado na praia da Taíba localizada no município de São Gonçalo do Amarante do Estado do Ceará. Depois de acondicionada em saco plástico, a colônia foi livrada de epibiôntes e materiais incrustantes, lavada com água destilada, congelada, liofilizada e finalmente macerada. Realizada a extração protéica, a parte solúvel foi submetida a fracionamento por sulfato de amônio (F 0-40% de Saturação), Cromatografia de troca iônica no gel DEAE-Sephacel. A visualização do grau de pureza foi feito através da obtenção da Atividade específica e Eletroforese em gel SDS-PAGE com ausência e presença do agente redutor p-mercaptaetanol. Durante o processo de purificação observou-se o aumento da Atividade específica, a Eletroforese do material obtido da cromatografia de troca iônica mostrou-se parcialmente pura, o que foi concluído quando submetido a Cromatografia em HPLC. A inibição por açúcares resultou em uma diversidade de substratos específicos. Através da malha de 17,5% de gel de poliacrilamida utilizada na eletroforese, podemos inferir um baixo peso molecular para essa proteína.
URI :	http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/43721
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