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Campo DCValorIdioma
dc.contributor.advisorSampaio, Alexandre Holanda-
dc.contributor.authorRodrigues, Ramon Feitosa-
dc.date.accessioned2019-07-17T18:59:48Z-
dc.date.available2019-07-17T18:59:48Z-
dc.date.issued2006-
dc.identifier.citationRODRIGUES, Ramon Feitosa. Purificação e caracterização parcial da lectina encontrada na ascídia Didemnum ligulum. 2006. 42 f. TCC (Graduação em Engenharia de Pesca) - Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2006.pt_BR
dc.identifier.urihttp://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/43721-
dc.language.isopt_BRpt_BR
dc.subjectEngenharia de pescapt_BR
dc.titlePurificação e caracterização parcial da lectina encontrada na ascídia Didemnum Ligulumpt_BR
dc.typeTCCpt_BR
dc.description.abstract-ptbrUma das definições mais recentes das lectinas é a de que são proteínas de origem não imune, contendo pelo menos um domínio não catalítico capaz de se ligar de forma reversível a mono ou oligossacarídeos específicos (PEUMANS; VAN DAMME, 1995). As lectinas são moléculas amplamente distribuídas na natureza, podendo ser encontradas em vários seres vivos desde plantas a animais (vertebrados e invertebrados) incluindo microorganismos e vírus (LIERNER et al., 1986). Elas são instrumentos poderosos para a decodificação dos glicocódigos utilizados na troca de informações entre as células (CALVETE et al., 2003). O seguinte trabalho teve como objetivo o isolamento e caracterização parcial, de uma lectina encontrada no Tunicado da Classe Ascidiacea, Ordem Aplousobranchia, Didemnum ligulum. O animal foi coletado na praia da Taíba localizada no município de São Gonçalo do Amarante do Estado do Ceará. Depois de acondicionada em saco plástico, a colônia foi livrada de epibiôntes e materiais incrustantes, lavada com água destilada, congelada, liofilizada e finalmente macerada. Realizada a extração protéica, a parte solúvel foi submetida a fracionamento por sulfato de amônio (F 0-40% de Saturação), Cromatografia de troca iônica no gel DEAE-Sephacel. A visualização do grau de pureza foi feito através da obtenção da Atividade específica e Eletroforese em gel SDS-PAGE com ausência e presença do agente redutor p-mercaptaetanol. Durante o processo de purificação observou-se o aumento da Atividade específica, a Eletroforese do material obtido da cromatografia de troca iônica mostrou-se parcialmente pura, o que foi concluído quando submetido a Cromatografia em HPLC. A inibição por açúcares resultou em uma diversidade de substratos específicos. Através da malha de 17,5% de gel de poliacrilamida utilizada na eletroforese, podemos inferir um baixo peso molecular para essa proteína.pt_BR
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