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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/43721| Tipo: | TCC |
| Título: | Purificação e caracterização parcial da lectina encontrada na ascídia Didemnum Ligulum |
| Autor(es): | Rodrigues, Ramon Feitosa |
| Orientador: | Sampaio, Alexandre Holanda |
| Palavras-chave: | Engenharia de pesca |
| Data do documento: | 2006 |
| Citação: | RODRIGUES, Ramon Feitosa. Purificação e caracterização parcial da lectina encontrada na ascídia Didemnum ligulum. 2006. 42 f. TCC (Graduação em Engenharia de Pesca) - Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2006. |
| Resumo: | Uma das definições mais recentes das lectinas é a de que são proteínas de origem não imune, contendo pelo menos um domínio não catalítico capaz de se ligar de forma reversível a mono ou oligossacarídeos específicos (PEUMANS; VAN DAMME, 1995). As lectinas são moléculas amplamente distribuídas na natureza, podendo ser encontradas em vários seres vivos desde plantas a animais (vertebrados e invertebrados) incluindo microorganismos e vírus (LIERNER et al., 1986). Elas são instrumentos poderosos para a decodificação dos glicocódigos utilizados na troca de informações entre as células (CALVETE et al., 2003). O seguinte trabalho teve como objetivo o isolamento e caracterização parcial, de uma lectina encontrada no Tunicado da Classe Ascidiacea, Ordem Aplousobranchia, Didemnum ligulum. O animal foi coletado na praia da Taíba localizada no município de São Gonçalo do Amarante do Estado do Ceará. Depois de acondicionada em saco plástico, a colônia foi livrada de epibiôntes e materiais incrustantes, lavada com água destilada, congelada, liofilizada e finalmente macerada. Realizada a extração protéica, a parte solúvel foi submetida a fracionamento por sulfato de amônio (F 0-40% de Saturação), Cromatografia de troca iônica no gel DEAE-Sephacel. A visualização do grau de pureza foi feito através da obtenção da Atividade específica e Eletroforese em gel SDS-PAGE com ausência e presença do agente redutor p-mercaptaetanol. Durante o processo de purificação observou-se o aumento da Atividade específica, a Eletroforese do material obtido da cromatografia de troca iônica mostrou-se parcialmente pura, o que foi concluído quando submetido a Cromatografia em HPLC. A inibição por açúcares resultou em uma diversidade de substratos específicos. Através da malha de 17,5% de gel de poliacrilamida utilizada na eletroforese, podemos inferir um baixo peso molecular para essa proteína. |
| URI: | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/43721 |
| Aparece nas coleções: | ENGENHARIA DE PESCA - Trabalhos Acadêmicos |
Arquivos associados a este item:
| Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
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