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Tipo:	Artigo de Evento
Título :	Imobilização de β-galactosidase de Kluyveromyces lactis e L-arabinose isomerase expressa em E. coli DH10B em MANAE-Agarose para síntese de D-galactose e D-tagatose
Autor :	Bezerra, Camilla Salviano Cavalcante, Lucas Sousa Sousa, Marylane de Pessela, Benevides Costa Gonçalves, Luciana Rocha Barros
Palabras clave :	Imobilização;MANAE;β-galactosidase;L-arabinose isomerase;Co-imobilização
Fecha de publicación :	2016
Citación :	BEZERRA, Camilla Salviano; CAVALCANTE, Lucas Sousa; SOUSA, Marylane de; PESSELA, Benevides Costa; GONÇALVES, Luciana Rocha Barros. Imobilização de β-galactosidase de Kluyveromyces lactis e L-arabinose isomerase expressa em E. coli DH10B em MANAE-Agarose para síntese de D-galactose e D-tagatose. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XXI; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE O ENSINO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XVI, 25 a 29 set. 2016, Fortaleza, Ceará Brasil. Anais[…] Fortaleza, Ceará, 2016.
Resumen en portugués brasileño:	O desenvolvimento de processos para obtenção de D-tagatose tem sido estudado com o uso de biocatalisadores, sendo a obtenção direta de D-tagatose a partir da lactose uma solução para o tratamento do soro de leite gerado na indústria de laticínios. Este trabalho tem como objetivo desenvolver biocatalisadores a partir da imobilização das enzimas β-galactosidase e L-arabinose isomerase em suporte MANAEAgarose para obtenção direta de D-tagatose a partir de lactose. Ofereceram-se cargas de 20 e 40 mg de proteína/mL de extrato das enzimas L-arabinose isomerase DH10B e β-galactosidase de Kluyveromyces lactis, respectivamente, para 1g de suporte (MANAE-LAI e MANAE-LAC). O rendimento de imobilização foi de 99 e 88% (99 e 83% de proteína, respectivamente), para MANAE-LAC e MANAE-LAI, e atividade recuperada de 2,97 e 66,9%; conversão em 24h de 98,7% a partir de lactose e 6,6 % a partir de Dgalactose, respectivamente. Estes resultados trazem avanços ao desenvolvimento de catalisadores co-imobilizados.
URI :	http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54042
ISSN :	21785600
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