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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/54041| Tipo: | Artigo de Evento |
| Título : | Imobilização e estabilização de l-arabinose isomerase recombinante de enterococcus faecium para a produção de d-tagatose |
| Autor : | Sousa, Marylane de Cavalcante, Lucas Sousa Bezerra, Camilla Salviano Pessela, Benevides Costa Gonçalves, Luciana Rocha Barros |
| Palabras clave : | L-arabinose isomerase;Imobilização;Estabilização;D-Tagatose |
| Fecha de publicación : | 2016 |
| Citación : | SOUSA, Marylane; CAVALCANTE, Lucas Sousa; BEZERRA, Camilla Salviano; PESSELA, Benevides Costa; GONÇALVES, Luciana Rocha Barros. Imobilização e estabilização de l-arabinose isomerase recombinante de enterococcus faecium para a produção de d-tagatose. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XXI; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE O ENSINO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XVI, 25 a 29 set. 2016, Fortaleza, Ceará Brasil. Anais[…] Fortaleza, Ceará, 2016. |
| Resumen en portugués brasileño: | Algumas estratégias de imobilização e estabilização da estrutura da enzima multimérica L-arabinose isomerase (L-AI) recombinante de Enterococcus faecium foram avaliadas. Para estabilizar este tipo de enzima foram necessários estudos que possibilitem a união de todas as subunidades de forma que não ocorra a dissociação das mesmas. Avaliaram-se dois suportes a base de agarose, a saber: Epoxy-Glyoxyl-Agarose, por ligação covalente e MANAE-Agarose, por adsorção iônica reversível. A imobilização foi conduzida a 25 °C por 12 h, sob agitação constante, seguida de reticulação com glutaraldeído 0,03, 0,15 e 0,5%. Os resultados foram avaliados através dos parâmetros de imobilização, rendimento de imobilização e atividade recuperada. Foi possível verificar valores de atividade recuperada da ordem de 110% e após reticulação com glutaraldeído de 89,6%. |
| URI : | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54041 |
| ISSN : | 21785600 |
| Aparece en las colecciones: | DEQ - Trabalhos apresentados em eventos |
Ficheros en este ítem:
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