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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/48183| Tipo: | TCC |
| Título : | Purificação e caracterização bioquímica de uma nova lectina da esponja marinha Chondrilla caribensis Rützler, Duran & Piantoni, 2007 |
| Autor : | Sousa, Andressa Rocha de Oliveira |
| Tutor: | Sampaio, Alexandre Holanda |
| Co-asesor: | Carneiro, Rômulo Farias |
| Palabras clave : | Esponja;Lectina;Biotecnologia |
| Fecha de publicación : | 2018 |
| Citación : | SOUSA, Andressa Rocha de Oliveira. Purificação e caracterização bioquímica de uma nova lectina da esponja marinha Chondrilla caribensis Rützler, Duran & Piantoni, 2007. 2018. 43 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Engenharia de Pesca) - Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2018. |
| Resumen en portugués brasileño: | As esponjas pertencem ao filo Porifera e são animais sésseis e filtradores. Estão presentes nos mais variados ambientes e possuem diversas formas, cores e tamanhos. Atualmente existe um grande interesse nas biomoléculas produzidas por esses animais, sendo fonte de diversos estudos biotecnológicos. Dentre as moléculas com elevado potencial biotecnológico estão as lectinas, que são proteínas que ligam-se a carboidratos, porém não estão envolvidas necessariamente ao metabolismo dos mesmos e não pertencem a qualquer das principais classes de imunoglobulinas. O objetivo do presente trabalho foi purificar e caracterizar bioquimicamente uma nova lectina presente na esponja marinha Chondrilla caribensis. CCL II (Chondrilla caribensis lectin II) foi purificada a partir da combinação das cromatografias de afinidade, interação hidrofóbica, troca iônica e exclusão molecular. A lectina apresentou em SDS-PAGE duas bandas de 15 kDa e 14 kDa em condições não redutoras e 20 kDa e 18 kDa em condições redutoras, e foi capaz de aglutinar eritrócitos do tipo humano A, B e O, tratados e não tratados com enzimas proteolíticas. A atividade hemaglutinante de CCL II foi inibida apenas por fetuína, apresentou elevada estabilidade térmica e maior estabilidade em pH neutro. |
| Abstract: | Sponges belong to the phylum Porifera, are sessile and filtering animals. They are present in the most varied environments and have different shapes, colors and sizes. Currently there is great interest in the biomolecules produced by these animals, being the source of several biotechnological studies. Among the molecules with high biotechnological potential are lectins, which are proteins that bind to carbohydrates, but are not necessarily involved in their metabolism and do not belong to any of the major classes of immunoglobulins. The objective of the present work was to purify and characterize biochemically a new lectin present in the marine sponge Chondrilla caribensis. CCL II (Chondrilla caribensis lectin II) was purified by the combination of affinity chromatography, hydrophobic interaction, ion exchange and molecular exclusion. The lectin showed in SDS-PAGE two bands of 15 kDa and 14 kDa under non-reducing conditions and 20 kDa and 18 kDa under reducing conditions, and was abble to agglutinate human erythrocytes type A, B and O, treated and not treated with proteolytic enzymes. The hemagglutinating activity of CCL II was inhibited only by fetuin, presented thermal stability and maximum stability in neutral pH. |
| URI : | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/48183 |
| Aparece en las colecciones: | ENGENHARIA DE PESCA - Trabalhos Acadêmicos |
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