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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/37561| Type: | TCC |
| Title: | Caracterização fisico-química parcial de uma lectina isolada de sementes de Machaerium acutifolium Vogel |
| Authors: | Martins, Francisco William Viana |
| Advisor: | Cavada, Benildo Sousa |
| Co-advisor: | Nascimento, Kyria Santiago do |
| Keywords: | Lectinas;Carboidratos;Proteínas |
| Issue Date: | 2017 |
| Citation: | MARTINS, Francisco William Viana. Caracterização fisico-química parcial de uma lectina isolada de sementes de Machaerium acutifolium Vogel. 2017. 66 f. Monografia (Graduação em Agronomia) - Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2017. |
| Abstract in Brazilian Portuguese: | As sementes de Machaerium acutifolium Vogel, uma espécie pertencente à família Leguminosae, subfamília Papilionoideae, tribo Dalbergieae, possuem uma lectina manose/N-acetil-D-glicosamina específica, que aglutina eritrócitos de coelho e humano, nativos ou tratados com enzimas proteolíticas. A lectina de sementes de M. acutifolium foi purificada por precipitação por sulfato de amônio, seguida por uma cromatografia de afinidade em matriz de quitina. Esse procedimento resultou na lectina purificada, nomeada de MAL. O processo de purificação da MAL foi monitorado por SDS-PAGE e atividade hemaglutinante espécífica. A lectina purificada é caracterizada por um perfil eletroforético composto por quatro bandas, sendo a banda maior com massa molecular aparente de 30 KDa e as bandas menores com 18, 15 e 12 KDa respetivamente, tanto na presença quanto na ausência de um agente redutor. MAL é uma glicoproteína e demonstra elevada estabilidade em ampla faixa de temperatura e pH, sendo capaz de manter sua atividade hemaglutinante após a exposição a temperaturas de até 70 °C por 1 hora e na faixa de pH de 6,0 a 9,0. MAL não apresentou atividade tóxica contra nauplios de Artemia sp. |
| Abstract: | The seeds of Machaerium acutifolium Vogel, a species belonging to the family Leguminosae, subfamily Papilionoideae, Dalbergieae tribe, has a mannose/N-acetylD-glucosamine specific lectin that agglutinates rabbit and human erythrocytes native or enzymatically treated with proteolytic enzymes. The lectin from M. acutifolium seeds was purified by precipitation using ammonium sulfate followed by chitin matrix affinity chromatography. This procedure resulted in the purified lectin, named MAL. The purification process of MAL was monitored by SDS-PAGE and hemagglutinating activity. It was observed that is characterized by an electrophoretic profile composed of four bands, one larger band with apparent molecular weight of 30 KDa and three smaller bands of 18, 15 and 12 KDa respectively, both in the presence and absence of a reducing agent. MAL is a glycoprotein with high stability, being able to maintain its hemagglutinating activity after exposure to temperatures up to 70 ° C for 1 hour and in the pH range of 6.0 to 9.0. MAL didn´t present toxicity against Artemia sp nauplii. |
| URI: | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/37561 |
| Appears in Collections: | AGRONOMIA - Monografias |
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