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Type: TCC
Title: Medidas de espalhamento Raman em cristais de a-glicina a baixas temperaturas
Authors: Rêgo, Fellipe dos Santos Campêlo
Advisor: Lima Júnior, José Alves de
Keywords: Glicina;Raman, Espectroscopia de
Issue Date: 2013
Citation: RÊGO, F. S. C. Medidas de espalhamento Raman em cristais de a-glicina a baixas temperaturas. 2013. 53 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Bacharelado em Física) - Centro de Ciências, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2013.
Abstract in Brazilian Portuguese: A glicina (C2H5NO2) é, dentre os 20 aminoácidos protéicos, o único aminoácido aquiral. Em condições normais de pressão e temperatura ela apresenta três formas polimórficas: α, β e λ. Neste trabalho foram crescidos, pelo método da evaporação lenta do solvente, cristais de α-glicina que depois de terem tido sua estrutura confirmada por medidas de difração de raios-X foram investigados através de medidas de espectroscopias Raman. As primeiras medidas de espectroscopia Raman foram realizadas à temperatura ambiente e a partir destas foi feita uma classificação dos modos normais de vibração com base em trabalhos da própria α-glicina e de outros aminoácidos. Em seguida foram realizadas medidas a baixas temperaturas a fim de se estudar a estabilidade cristalina da amostra. As alterações nos espectros indicam que as moléculas de α-glicina sofram uma mudança de conformação em baixas temperaturas.
Abstract: Glycine (C2H5NO2) is the only protein amino acid aquiral. At normal conditions of temperature and pressure there are three polymorphic forms: α, β and λ. In this work were grown single crystals of α-glycine by the slow evaporation method. To confirm the structure were performed X-ray diffraction experiments. At room temperature it was recorded the Raman spectra in order to classify tentatively the vibrational modes of the crystal. Additionally low-temperature measurements were also performed to investigate the stability of the crystalline structure of α-glycine. Modifications in the spectra show that the α-glycine molecules underwent conformational changes at low temperature.
URI: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/31769
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