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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/81294| Tipo: | Tese |
| Título : | Isolamento, purificação, caracterização e atividade biológica da lectina da fração das albuminas de sementes de Acacia farnesiana (L) Willd. (Leguminoseae - Mimosoidae) |
| Autor : | Gadelha, Tatiana Santi |
| Tutor: | Cavada, Benildo Sousa |
| Palabras clave en portugués brasileño: | Esponjas;Lectinas de plantas;Lectinas |
| Áreas de Conocimiento - CNPq: | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA |
| Fecha de publicación : | 2005 |
| Citación : | GADELHA, Tatiana Santi. Isolamento, purificação, caracterização e atividade biológica da lectina da fração das albuminas de sementes de Acacia farnesiana (L) Willd. (Leguminoseae - Mimosoidae). 2005. Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2005. |
| Resumen en portugués brasileño: | O género Acácia, pertence à subfamília Mimosoideae (Leguminosae), é um dos mais importantes géneros do ponto de vista ecológico podendo adaptar-se a quase todos os tipos de solo e clima. Dentro deste género foram relatadas várias atividades biológicas tais como: inibidora da agregação plaquetária, inibição potente da atividade da ciclooxigenase I, adstringente, analgésica, antibacteriana, entre outras. Diversos estudos sobre lectinas têm sido desenvolvidos na família das Leguminosas, porém na tribo Acaciae somente a lectina de Acácia constricta foi investigada. A lectina da fração das albuminas de sementes de Acácia farnesiana (AFAL) é capaz de se ligar em coluna de quitina, onde verifica-se que esta apresenta diferentes graus de interação com a quitina provavelmente devido à particularidade desta lectina de sofrer oligomerização decorrente do tempo de dissolução. Esta lectina não é inibida por N-acetilglicosamina nem por 6 a 8 resíduos de N-acetilglicosamina, possui um ponto isoelétrico a pH 4,0, um perfil eletroforético composto por duas bandas de massa molecular aparente de 50 e 29 kDa, confirmados por espectrometria de massa (MALDI-ToF/MS) onde mostra a forma monomérica 24,2 kDa e a dimérica com 50,0 kDa, indicando portanto que a AFAL é um tetrâmero composto de subunidades idênticas. Possui um N-terminal com 87,5% similaridade com Acácia constricta e 62,1% de similaridade com aquela das lectinas de Phaseolus vulgaris. Os testes de atividade biológica da AFAL mostram que esta lectina apresenta a capacidade de agregar plaquetas, possui atividade pró-inflamatória, atua como agente antinociceptivo. Além disso, os experimentos com fitopatogênos mostram que ela apresenta capacidade de inibição do crescimento de fitobactérias (Xanthomonas axonopodis pv. passiflorae e Clavibacter michiganensis, michiganensis) e atuação sobre a eclosão e mobilidade de fitonematóides (Meloidogyne incógnita). |
| Abstract: | The Acacia genus, inserted in the Mimosoideae subfamily, is among the most important genera through the ecological point of view, possessing the ability to adapt to almost all kinds of weather and soil. Within this genus many biological activities were reported, such as: inhibition of platelet aggregation, potent inhibition ofciclooxigenase's activity, besides the astringent, analgesic and antibacterial activities, among others. Several studies about lectins have been developed with Leguminosae family members, however within the Acacieae tribe, only the Acacia constricta lectin has been investigated. The lectin of the albumin fraction of Acacia famesiana seeds (AFAL) is capable of binding to a chitin column, where is verified the different interaction degrees presented, probably due to the particularity showed by this lectin in oligomerizing in a time of dissolution dependent way. This lectin cannot be inhibited by Nacetylglucosamine or by a carbohydrate comprising 6 to 8 residues of Nacetylglucosamine; its isoeletric point is at pH 4.0; its eletroforetic pattern shows two bands with 50 and 29 kDa of apparent molecular mass, confirmed by its mass spectra (MALDI-ToF/MS), that presented the monomeric form with 24.2 kDa and the dimeric fonn with 50.0 kDa, fact that points to the possibility of this lectin being a tetramer with identical subunits; its N-terminal sequence has 87% of similanty with Acacia constricta lectin and 62.1% with the one from Phaseolus vulgaris. The biological activities assays performed with AFAL indicated that this lectin is able to aggregate platelets, has proinflammatory activity and acts as antinociceptive agent. Moreover, the experiments with phytopathogens demonstrated that it has the ability to inhibit phytobacteria growth (Xanthomonas axonopodis pv. passiflorae and Clavibacter michiganensis, michiganensis) and to interfere in the phytonematode's (Meloidogyne) incognita eclosion and movement. |
| Descripción en portugués brasileño : | Este documento está disponível online com base na Portaria nº 348, de 08 de dezembro de 2022, disponível em: https://biblioteca.ufc.br/wp-content/uploads/2022/12/portaria348-2022.pdf, que autoriza a digitalização e a disponibilização no Repositório Institucional (RI) da coleção retrospectiva de TCC, dissertações e teses da UFC, sem o termo de anuência prévia dos autores. Em caso de trabalhos com pedidos de patente e/ou de embargo, cabe, exclusivamente, ao autor(a) solicitar a restrição de acesso ou retirada de seu trabalho do RI, mediante apresentação de documento comprobatório à Direção do Sistema de Bibliotecas. |
| URI : | http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/81294 |
| Lattes del autor: | http://lattes.cnpq.br/6666089513761587 |
| Lattes del tutor: | http://lattes.cnpq.br/5029704662813380 |
| Derechos de acceso: | Acesso Aberto |
| Aparece en las colecciones: | DBBM - Teses defendidas na UFC |
Ficheros en este ítem:
| Fichero | Descripción | Tamaño | Formato | |
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