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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/71334| Tipo: | Dissertação |
| Título : | Estrutura primária parcial, modelagem e docking molecular de uma lectina presente em sementes de Vataireopsis araroba (Aguiar) Ducke |
| Título en inglés: | Partial primary structure, modeling and molecular docking of a lectin present in seeds of Vataireopsis araroba (Aguiar) Ducke |
| Autor : | Silva, Alice Araujo da |
| Tutor: | Cavada, Benildo Sousa |
| Palabras clave : | Vataireopsis araroba;lectinas de Dalbergieae;estudo estrutural |
| Fecha de publicación : | 2023 |
| Citación : | SILVA, Alice Araujo da. Estrutura primária parcial, modelagem e docking molecular de uma lectina presente em sementes de Vataireopsis araroba (Aguiar) Ducke. 2023. 67 f. Dissertação (Mestrado em Bioquímica) - Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2023. |
| Resumen en portugués brasileño: | Lectinas são uma classe de (glico)proteínas capazes de se ligar reversivelmente a carboidratos específicos. As lectinas da tribo Dalbergieae têm despertado um interesse crescente acerca de estudos sobre bioprospecção, caracterização físico-química, estrutural e potencial biotecnológico. Dentre as diversas atividades biológicas relatadas na literatura, temos a atividade pró e anti-inflamatória, nociceptiva, vasorelaxante, antibacteriana, dentre outros. A lectina de Vataireopsis araroba (VaL) foi isolada a partir da farinha de sementes em uma única etapa de cromatografia de afinidade e apresentou especificidade para galactosídeos. Este trabalho teve como objetivo realizar estudos de determinação da estrutura primária (por espectrometria de massas) e tridimensional (por bioinformática) da VaL. Os resultados obtidos foram a determinação da sequência de aminoácidos parcial de VaL, cujas análises de alinhamento de sequências mostraram que a lectina apresentou um alto grau de identidade, em relação a sua estrutura primária, e um alto grau de cobertura com outras lectinas da tribo Dalbergieae específicas para N-acetilgalactosamina/galactose, como a lectina de Vatairea macrocarpa. A predição da estrutura secundária apresentou grande predominância de folhas beta, com porcentagem de 41,2% e 1,28% de hélice-α. O perfil de glicosilação apresentou sítios de N-glicosilação nos resíduos de asparagina nas posições 111, 114 e 183 da estrutura primária de VaL. A determinação da estrutura tridimensional foi realizada pelo método de modelagem por homologia, onde o protômero apresentou padrão conformacional semelhante a de outras lectinas de Leguminosae, sendo constituída pelo motivo jellyroll. Os resíduos participantes do sítio de ligação a metais (MBS) e do domínio de reconhecimento a carboidratos (CRD) se mostraram bastante conservados, em comparação com a VML. E por fim, as análises de docking molecular revelaram interações favoráveis com o antígeno Tn e N- acetilgalactosamina com escores de -45,01 e -37,06, respectivamente. O ligante Tn é um importante biomarcador de câncer, com isto a análise estrutural de novas lectinas que apresentam interações favoráveis com este ligante é de interesse considerável a fim de se elucidar o mecanismo de reconhecimento específico da proteína-carboidrato, bem como para desenvolver novas ferramentas potenciais no diagnóstico do câncer. |
| Abstract: | Lectins are a class of (glyco)proteins capable of reversibly binding to specific carbohydrates. Lectins from the Dalbergieae tribe have aroused a growing interest in studies on bioprospecting, physical-chemical, structural characterization and biotechnological potential. Among the various biological activities reported in the literature, we have pro and anti-inflammatory, nociceptive, vasorelaxant, antibacterial activity, among others. Vataireopsis araroba lectin (VaL) was isolated from seed flour in a single affinity chromatography step and showed specificity for galactosides. This work aimed to carry out studies to determine the primary (by mass spectrometry) and three-dimensional (by bioinformatics) structure of VaL. The results obtained were the determination of the partial amino acid sequence of VaL, whose sequence alignment analyzes showed that the lectin presented a high degree of identity, in relation to its primary structure, and a high degree of coverage with other lectins of the tribe Dalbergieae specific for N-acetylgalactosamine/galactose, such as Vatairea macrocarpa lectin. The secondary structure prediction showed a great predominance of beta sheets, with a percentage of 41.2% and 1.28% of α-helix. The glycosylation profile showed N-glycosylation sites on asparagine residues at positions 111, 114 and 183 of the primary structure of VaL. The determination of the three-dimensional structure was carried out by the homology modeling method, where the protomer presented a conformational pattern similar to that of other Leguminosae lectins, being constituted by the jellyroll motif. Residues participating in the metal binding site (MBS) and carbohydrate recognition domain (CRD) were highly conserved compared to VML. Finally, molecular docking analyzes revealed favorable interactions with the Tn and N- acetylgalactosamine antigens with scores of -45.01 and -37.06, respectively. The Tn ligand is an important cancer biomarker, therefore the structural analysis of new lectins that present favorable interactions with this ligand is of considerable interest in order to elucidate the mechanism of specific recognition of the protein-carbohydrate, as well as to develop new tools potential in cancer diagnosis. |
| URI : | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/71334 |
| Aparece en las colecciones: | DBBM - Dissertações defendidas na UFC |
Ficheros en este ítem:
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