1. Repositório Institucional UFC
2. CT - Centro de Tecnologia
3. DEQ - Departamento de Engenharia Química
4. DEQ - Trabalhos apresentados em eventos

Tipo:	Artigo de Evento
Título:	Estabilização da forma aberta de lecitase através da modificação física com polímeros iônicos
Autor(es):	Santos, José Cleiton Sousa dos Garcia-Galan, Cristina Rodrigues, Rafael Costa Sant'Ana, Hosiberto Batista de Gonçalves, Luciana Rocha Barros Fernández-Lafuente, Roberto
Palavras-chave:	Engenharia química
Data do documento:	2014
Instituição/Editor/Publicador:	Congresso Brasileiro de Engenharia Química
Citação:	SANTOS, J. C. S. et al. Estabilização da forma aberta de lecitase através da modificação física com polímeros iônicos. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, 20., 2014, Florianópolis. Anais... Florianópolis, 2014. p. 1-8.
Resumo:	Lecitase Ultra é uma fosfolipase A1, uma enzima que foi imobilizada covalentemente em brometo de cianogênio-agarose (CNBr), mantendo 70% da atividade inicial. A atividade da enzima imobilizada, Lecitase-CNBr, na presença de detergentes, tais como Triton X-100, dodecil sulfato de sódio (SDS), cetiltrimetil brometo de amônio (CTAB) foi melhorada em cerca de até 800% quando utilizado CTAB. No entanto, CTAB e Triton-X100 apresentaram um efeito negativo sobre a estabilidade da enzima, mesmo quando foram usados em baixas concentrações (0,01% (v/v)), e nem o detergente SDS pode ser usado por longos períodos na concentração de 1%. O revestimento da enzima imobilizada com polietilenimina (PEI), em tampão aquoso, produziu um aumento de 3 vezes na atividade da enzima. No entanto, na presença de SDS, a 0,1% (v/v), este revestimento produziu um aumento de 50 vezes na atividade da enzima. Usando PEI e 0,01% (v/v) de CTAB, a atividade Lecitase diminuiu em 10%.
URI:	http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/69393
Aparece nas coleções:	DEQ - Trabalhos apresentados em eventos

Os itens no repositório estão protegidos por copyright, com todos os direitos reservados, salvo quando é indicado o contrário.