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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/63965
Type: | Dissertação |
Title: | Purificação, caracterização físico-química e estrutural de uma lectina da esponja marinha Cinachyrella alloclada |
Title in English: | Purification, physicochemical and structural characterization of a lectin from the marine sponge Cinachyrella alloclada |
Authors: | Marques, Juliana Sampaio Nogueira |
Advisor: | Sampaio, Alexandre Holanda |
Keywords: | Esponjas marinhas;Lectinas;Estrutura;Marine sponges;Lectins;Structure |
Issue Date: | 2021 |
Citation: | Marques, Juliana Sampaio Nogueira. Purificação, caracterização físico-química e estrutural de uma lectina da esponja marinha Cinachyrella alloclada. 2021. 43 f. Dissertação (Mestrado em Engenharia de Pesca) - Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2021. |
Abstract in Brazilian Portuguese: | As esponjas são animais pertencentes ao filo Porífera, um dos mais antigos e morfologicamente mais simples dos filos metazoários existentes. As esponjas pertencentes ao gênero Cinachyrella são frequentemente chamadas de “esponjas bola de golfe” e “esponjas da lua” devido à sua forma esférica e às depressões circulares (porocalices), que comumente aparecem em sua superfície. As esponjas marinhas têm chamado a atenção por possuírem uma gama de componentes químicos bioativos e moléculas com aplicações biotecnológicas promissoras e, dentre estas moléculas, encontram-se as lectinas, que são proteínas ou glicoproteínas que apresentam ligação específica e reversível a carboidratos e que possuem diversas atividades biológicas já descritas, como efeito citotóxico, mitogênico, anticâncer, anti-HIV e antibiofilme. Uma lectina de Cinachyrella alloclada (CalL) foi purificada a partir de uma combinação de precipitação com sulfato de amônio a 70%, cromatografia de troca iônica em coluna DEAE- Sephacel e exclusão molecular em coluna Sephacryl S 300 HR. A lectina CalL aglutinou preferencialmente eritrócitos tripsinizados do tipo O e sua atividade hemaglutinante foi inibida por galactosídeos e por mucinas. A atividade da lectina foi máxima em pH 7,0, mostrou termoestabilidade até 50 °C e não dependência de cátions divalentes. A massa molecular do monômero foi estimada em 16 kDa. As sequências de aminoácidos dos peptídeos identificados perfazem cerca de 73% da estrutura primária da lectina, e apresentam similaridade com outras galectinas de esponjas marinhas. Assim, a lectina CalL pode ser utilizada em estudos futuros para avaliar sua potencial aplicação como ferramenta biotecnológica. |
Abstract: | Sponges are animals belonging to the Porifera phylum, one of the oldest and most morphologically simple of the existing metazoan phyla. Sponges belonging to the genus Cinachyrella are often called “golf ball sponges” and “moon sponges” because of their spherical shape and circular depressions (porocalices) that commonly appear on their surface. Marine sponges have drawn attention for having a range of bioactive chemical components and molecules with promising biotechnological applications and, among these molecules, are the lectins, which are proteins or glycoproteins that have specific and reversible binding to carbohydrates and that have several biological activities already described, such as cytotoxic, mitogenic, anti-cancer, anti-HIV and anti-biofilm effects. A lectin from Cinachyrella alloclada (CalL) was purified by a combination of precipitation with 70% ammonium sulfate, ion exchange chromatography on a DEAE-Sephacel column and size exclusion on a Sephacryl S 300 HR column. The CalL lectin preferentially agglutinated type O trypsinized erythrocytes and its hemagglutinating activity was inhibited by galactosides and mucins. The lectin activity was maximum at pH 7.0, showed thermostability up to 50 °C and did not depend on divalent cations. The molecular mass of the monomer was estimated at 16 kDa. The amino acid sequences of the identified peptides make up about 73% of the primary structure of the lectin, and are similar to other marine sponge galectins. Thus, the CalL lectin can be used in future studies to assess its potential application as a biotechnological tool. |
URI: | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/63965 |
Appears in Collections: | PPGENP - Dissertações defendidas na UFC |
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