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Tipo: Dissertação
Título : Imobilização de uma peroxidase de raízes de Moringa oleifera em quitosana ativada com divinil sulfona para a degradação de corantes têxteis
Título en inglés: Immobilization of a peroxidase of Moringa oleifera roots in chitosan activated with divinyl sulphone for the degradation of textile dyes
Autor : Morais, Eva Gomes
Tutor: Sousa, Daniele de Oliveira Bezerra de
Co-asesor: Gonçalves, Luciana Rocha Barros
Palabras clave : Imobilização enzimática;Peroxidase;Divinil sulfona;Descoloração de corante
Fecha de publicación : 2020
Citación : MORAIS, Eva Gomes. Imobilização de uma peroxidase de raízes de Moringa oleifera em quitosana ativada com divinil sulfona para a degradação de corantes têxteis. 2020. 77 f. Dissertação (Mestrado em Bioquímica) - Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2020.
Resumen en portugués brasileño: A indústria têxtil, apesar da grande importância econômica, pode ocasionar sérios riscos ao meio ambiente devido à liberação de corantes têxteis, compostos tóxicos facilmente encontrados em seus efluentes. A biodegradação enzimática de corantes têxteis é apontada como uma opção de remediação eficiente e com menor impacto ambiental. Uma peroxidase purificada de raízes de Moringa oleifera (MoPOX) se revela bastante promissora na biodegradação de corantes têxteis, apresentando eficiência de até 65% de descoloração. MoPOX tem rendimento de purificação de 1,97% em coluna de cromatografia DEAE-Sephacel, possui massa de 43,6 kDa, ponto isoelétrico de 9,4, além de apresentar elevada termoestabilidade, mantendo até 80% de sua atividade catalítica mesmo após 1 h a 80 ºC. Embora MoPOX mostre-se bastante promissora para biodegradação de corantes, é imprescindível a implementação de metodologias de imobilização para que a enzima possa ser utilizada em escala industrial. Portanto, este trabalho visou a imobilização de MoPOX em esferas de quitosana ativadas com divinil sulfona (CTS-DVS) com o intuito de gerar um biocatalisador estável para a degradação de corantes têxteis. MoPOX foi eficientemente imobilizada ao suporte em tampão acetato de sódio 5 mM pH 5.2, tendo-se obtido cerca de 67% de rendimento de imobilização após 4 h de contato. O suporte apresentou capacidade máxima de carga enzimática de 300 UPA/g de suporte, além de reagir por meio de ligações covalentes com a enzima. Os ensaios de caracterização do biocatalisador proposto demonstraram que a propriedade estabilizadora da divinil sulfona melhorou a atividade enzimática em todas as condições testadas e tornou a enzima imobilizada mais ativa em temperaturas elevadas e pHs alcalinos. Dessa forma, MoPOX imobilizada apresentou melhor atividade em pH 8.0 e temperatura ótima de atividade de 80 °C. Além disso, o processo de imobilização foi capaz de manter o perfil de resistência térmica apresentada pela enzima solúvel. A degradação do corante Remazol® Azul ocorreu em pH 8.0 como forma de simular as condições características do efluente têxtil. Após 6 h de reação, MoPOX imobilizada foi capaz de degradar cerca 40% do corante, enquanto a enzima solúvel apresentou taxa de degradação de apenas 8.5%. O reuso enzimático nas condições de degradação do corante demonstraram que o biocatalisador foi capaz de manter 36% da sua taxa de degradação inicial após sete ciclos consecutivos. Os resultados obtidos demonstram o potencial de aplicação do biocatalisador proposto na bioremediação de efluentes têxteis.
Abstract: The textile industry, despite its great economic importance, can cause serious risks to the environment due to the release of textile dyes, toxic compounds easily found in its effluents. Enzymatic biodegradation of textile dyes is pointed out as an efficient remediation alternative with lower environmental impact. A peroxidase purified from Moringa oleifera roots (MoPOX) is very promising for the biodegradation of textile dyes, showing efficiency of up to 65% of discoloration. MoPOX presents a purification yield of 1.97% in DEAE-Sephacel chromatography column, molecular weight of 43.6 kDa, isoelectric point of 9.4, and shows high thermostability, maintaining up to 80% of its catalytic activity even after 1h at 80 ºC. Although MoPOX displays great potential for the biodegradation of dyes, it is essential to implement immobilization methodologies so that the enzyme can be used on an industrial scale. Therefore, this work aimed to immobilize MoPOX in chitosan spheres activated with divinyl sulfone (CTS-DVS) in order to generate a stable biocatalyst for the degradation of textile dyes. MoPOX was efficiently immobilized to the support in 5 mM sodium acetate buffer pH 5.2, obtaining about 67% immobilization yield after 4 h of contact. The support showed a maximum enzyme load capacity of 300 UPA /g of support, in addition to reacting through covalent bonds with the enzyme. The characterization tests of the proposed biocatalyst demonstrated that the stabilizing property of divinyl sulfone improved the enzymatic activity in all conditions tested and rendered the immobilized enzyme more active at elevated temperatures and alkaline pHs. Thus, immobilized MoPOX showed better activity at pH 8.0 and an optimum activity temperature of 80 ° C. In addition, the immobilization process was able to maintain the thermal resistance profile presented by the soluble enzyme. The degradation of the Remazol® Blue dye occurred at pH 8.0 as a way to simulate the characteristic conditions of the textile effluent. After 6 h of reaction, immobilized MoPOX was able to degrade about 40% of the dye, while the soluble enzyme showed a degradation rate of only 8.5%. The enzymatic reuse in the dye degradation conditions demonstrated that the biocatalyst was able to maintain 36% of its initial degradation rate after seven consecutive cycles. The results obtained demonstrate the potential application of the proposed biocatalyst in the bioremediation of textile effluents.
URI : http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/55294
Aparece en las colecciones: DBBM - Dissertações defendidas na UFC

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