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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/54134| Tipo: | Artigo de Evento |
| Título : | Modificação química de lecitase ultra em fase sólida: efeito do protocolo de imobilização |
| Autor : | Santos, José Cleiton Sousa dos Garcia-Galan, Cristina Barbosa, Oveimar Sant'Ana, Hosiberto Batista de Gonçalves, Luciana Rocha Barros Fernández-Lafuente, Roberto |
| Palabras clave : | Lecitase;Modificação química;Protocolo de imobilização |
| Fecha de publicación : | 2014 |
| Citación : | SANTOS, José Cleiton Sousa dos;GARCIA-GALÁN, Cristina ; BARBOSA, Oveimar ; SANT'ANA, H. B. de ;GONÇALVES, Luciana Rocha Barros; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, Roberto. Modificação química de lecitase ultra em fase sólida: efeito do protocolo de imobilização. In: ANAIS DO CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUIMICA, XX., 19 a 22 out. 2014, Florianópolis (SC) – Brasil. Anais eletrônicos [...] Campinas, Galoá, 2014. |
| Resumen en portugués brasileño: | Lecitase Ultra foi imobilizada por meio de duas estratégias diferentes: ligação covalente em brometo de cianogênio-agarose e por ativação interfacial em octil-agarose. Os derivados foram submetidosa diferentes modificações químicas (aminação, glutaraldeído ou ácido 2,4,6-trinitrobenzensulfonic (TNBS)), a fim de verificar o efeito nas propriedades catalíticas das enzimas imobilizadas. A modificação com glutaraldeído da enzima imobilizada ou modificada e aminada permitiu melhorar a estabilidade da enzimaimobilizada, tanto em pH7 e 9 (em torno de 10 vezes), mas apenas a enzima aminada melhorou a estabilidade em pH5. Aaminação melhorou a estabilidade de octil-Lecitase, ao mesmo tempo em quereduziu a estabilidade da imobilizada por covalência. E amodificação com TNBS apenas melhora a estabilidade da enzima imobilizada covalentemente,por um fator de 10 vezes, em pH9. |
| URI : | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54134 |
| ISSN : | 21785600 |
| Aparece en las colecciones: | DEQ - Trabalhos apresentados em eventos |
Ficheros en este ítem:
| Fichero | Descripción | Tamaño | Formato | |
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