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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/31441
Type: | TCC |
Title: | Análise térmica e Espectroscopia Raman à temperatura ambiente de cristais L-histidina |
Authors: | Pereira, José Enedilton Medeiros |
Advisor: | Freire, Paulo de Tarso Cavalcante |
Keywords: | Espectroscopia Raman;L-histidina |
Issue Date: | 2012 |
Citation: | PEREIRA, J. E M. Análise térmica e Espectroscopia Raman à temperatura ambiente de cristais L-histidina. 2012. 54 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Bacharelado em Física) - Centro de Ciências, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2012. |
Abstract in Brazilian Portuguese: | Neste trabalho investigou-se um dos 20 aminoácidos que compõem as proteínas encontradas nos seres vivos, o aminoácido L-histidina (C6H9N3O2), por espectroscopia Raman. A região espectral estudada foi a de números de onda entre 10 cm−1 e 3400 cm−1. As amostras utilizadas são em forma de pó, constituído por policristais. Foram realizados experimentos de análise termogravimétrica (TG) e calorimetria diferencial de varredura (DSC), para obter informações sobre as propriedades térmicas do material. Estas medidas indicaram que o aminoácido L-histidina apresenta uma grande estabilidade térmica até a temperatura de aproximadamente 550 K, na qual ele se decompõe. Na segunda parte do trabalho foi realizada medida de espalhamento Raman à temperatura ambiente nos policristais de L-histidina. Foi feita uma classi cação tentativa dos modos normais de vibração da L-histidina baseados em outros estudos sobre aminoácidos cristalinos disponíveis na literatura. |
Abstract: | In this work we investigate one of the 20 amino acids that make up the proteins found in living things, the amino acid L-histidine (C 6 H 9 N 3 O 2), by Raman spectroscopy. The region spectral study was to wave numbers between 10 cm−1 and 3400 cm−1. The samples are used in powder form, comprising polycrystals. Experiments were carried out analysis Thermogravimetric (TG) and di erential scanning calorimetry (DSC) to information about the thermal properties of the material. These measurements indicated that the amino acid L-histidine has a high thermal stability up to temperatures of approximately 550 K, at which it decomposes. In the second part of the measurement was performed at room temperature Raman scattering in polycrystals of L-histidine. A rating attempt was made of the normal modes of vibration of L-histidine based on other studies on crystalline amino acids available in the literature. |
URI: | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/31441 |
Appears in Collections: | FÍSICA-BACHARELADO - Monografias |
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