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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/77981
Tipo: | Dissertação |
Título: | Bioprospecção, isolamento e caracterização parcial de uma lectina presente em sementes da espécie Bauhinia catingae Harms (Fabaceae, Cercidoideae) |
Autor(es): | Morada, Rebeca Cristian Victor |
Orientador: | Nascimento, Kyria Santiago do |
Coorientador: | Cavada, Benildo Sousa |
Palavras-chave em português: | Lectina;Bauhinia catingae;Caesalpinioideae |
Palavras-chave em inglês: | Lectin;Bauhinia catingae;Caesalpinioideae |
CNPq: | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS |
Data do documento: | 2024 |
Citação: | MORADA, Rebeca Cristian Victor. Bioprospecção, isolamento e caracterização parcial de uma lectina presente em sementes da espécie Bauhinia catingae Harms (Fabaceae, Cercidoideae). 2024. 80 f. Dissertação (Mestrado em Biotecnologia de Recursos Naturais) - Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2024. |
Resumo: | As lectinas são proteínas de origem não imune que se ligam a carboidratos e interagem de forma reversível com açúcares ou glicoconjugados específicos. Esse grupo de proteínas é amplamente encontrado em todos os reinos da vida e, por décadas, tem sido usado como modelos no estudo da base molecular da interação proteína-carboidrato. Apesar de sua ampla distribuição, as lectinas vegetais são as mais estudadas, principalmente da família Leguminosae. Apenas algumas lectinas da subfamília Caesalpinioideae do grupo das leguminosas foram relatadas. Isso destaca o potencial biotecnológico dessas moléculas, que ainda é pouco explorado. Assim, ainda são poucos os trabalhos existentes de purificação de lectinas extraídas do gênero Bauhinia, o que mostra a necessidade de mais pesquisas visando o estudo aprofundado de lectinas desse gênero, visto que esse grupo ainda pouco estudado apresenta lectinas com características heterogêneas e com atividades biotecnológicas interessantes e promissoras. Nesse estudo, uma nova lectina extraída a partir de sementes de Bauhinia catingae Harms (BCL) foi isolada por dois passos cromatográficos em colunas de DEAE-Sephacel e Agarose-Lactose. BCL tem afinidade por galactose e derivados, como outras lectinas do gênero Bauhinia e a SDS-PAGE revelou uma lectina como uma banda principal em torno de 30 kDa, também semelhante a outras lectinas do gênero. BCL apresentou estabilidade a uma pequena faixa de temperatura e pH, e não se mostrou ser uma metaloproteína. A sequência parcial da lectina foi obtida parcialmente por espectrometria de massa com fonte ionizadora eletrospray e BCL não se mostrou tóxica contra náuplios de Artemia. Assim, se faz necessário que o estudo estrutural de BCL seja continuado visando um conhecimento mais aprofundado da estrutura dessa lectina e de suas possíveis atividades e aplicações. |
Abstract: | Lectins are non-immune proteins that bind to carbohydrates and interact reversibly with specific sugars or glycoconjugates. This group of proteins is widely found in all realms of life and, for decades, has been used as models in the study of the molecular basis of protein-carbohydrate interaction. Despite their wide distribution, plant lectins are the most studied, mainly from the Leguminosae family. Only a few lectins from the Caesalpinioideae subfamily of the legume group have been reported. This highlights the biotechnological potential of these molecules, which is still underexplored. Thus, there are still few existing works on the purification of lectins extracted from the Bauhinia genus, demonstrating the need for more research aiming at an in-depth study of lectins from this genus, as this still understudied group presents lectins with heterogeneous characteristics and interesting and promising biotechnological activities. In this study, a new lectin extracted from Bauhinia catingae Harms seeds (BCL) was isolated using two chromatographic steps on DEAE-Sephacel and Agarose-Lactose columns. BCL has an affinity for galactose and derivatives, like other lectins from the Bauhinia genus, and SDS-PAGE revealed the lectin as a major band around 30 kDa, also similar to other lectins from the genus. BCL showed stability over a small range of temperature and pH and did not appear to be a metalloprotein. The partial sequence of the lectin was partially obtained by electrospray ionization mass spectrometry, and BCL was not toxic to Artemia nauplii. Therefore, it is necessary to continue the structural study of BCL to gain a deeper understanding of this lectin's structure and its possible activities and applications. |
URI: | http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/77981 |
ORCID do(s) Autor(es): | https://orcid.org/0000-0002-9399-2939 |
Currículo Lattes do(s) Autor(es): | http://lattes.cnpq.br/8483799496699472 |
ORCID do Orientador: | https://orcid.org/0000-0002-2220-4552 |
Currículo Lattes do Orientador: | http://lattes.cnpq.br/4999713109630711 |
ORCID do Coorientador: | https://orcid.org/0000-0002-5791-6170 |
Currículo Lattes do Coorientador: | http://lattes.cnpq.br/5029704662813380 |
Tipo de Acesso: | Acesso Aberto |
Aparece nas coleções: | PPGBRN - Dissertações defendidas na UFC |
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