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Tipo: TCC
Título: Purificação e caracterização físico-química de lectina isolada de sementes de Dalbergia ecastophyllum (l.) Taub.
Título em inglês: Purification and physicochemical characterization of lectins isolated from Dalbergia ecastophyllum (l.) Taub seeds.
Autor(es): Correia, Sarah Elizabeth Gomes
Orientador: Nacimento, Kyria Santiago
Coorientador: Cavada, Benildo Sousa
Palavras-chave: Lectinas;Dalbergia ecastophyllum (l.) Taub;Dalbergeae
Data do documento: 2019
Citação: CORREIA, Sarah Elizabeth Gomes. Purificação e caracterização físico-química de lectina isolada de sementes de Dalbergia ecastophyllum (l.) Taub. 2019. 43 f. TCC (Graduação em Biotecnologia) – Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2019.
Resumo: As sementes de Dalbergia ecastophyllum (L.) Taub, uma espécie pertencente á família Fabaceae, subfamília Papilionoideae, tribo Dalbergieae, e gênero Dalbergia, possuem uma lectina N-acetil-D-glucosaina/melibiose/L-rhamnose específica, que aglutina eritrócitos de coelho nativos ou tratados com enzima tripsina. A lectina, nomeada de DeL, foi purificada em um passo através da cromatografia de afinidade em matriz de Quitina, se mostrando a primeira lectina do gênero a ser purificada. O processo todo de purificação foi monitorado por SDS-PAGE, atividade hemaglutinante específica e cromatografia de exclusão molecular. Onde a DeL purificada apresentou um perfil eletroforético composto por uma banda de aproximadamente 20 kDa de massa molecular aparente. Ademais, a DeL não demonstra estabilidade em ampla faixa de pH ou temperatura. Também não apresenta toxicidade contra nauplios de Artemia sp., também não é glicoproteína.
Abstract: The seeds of Dalbergia ecastophyllum (L.) Taub, a species belonging to the Fabaceae family, Papilionoideae subfamily, Dalbergieae tribe, and genus Dalbergia, have a specific N-acetyl-D-glucosain/melibiosis/L-rhamnose lectin, which agglutinates erythrocytes native or trypsin-treated rabbit. The lectin, named DeL, was purified in one step by Chitin matrix affinity chromatography, the first lectin of its genus to be purified. The entire purification process was monitored by SDS-PAGE, specific haemagglutination activity and molecular exclusion chromatography. Where the purified DeL presented an electrophoretic profile composed of a band of approximately 20 kDa of apparent molecular mass. In addition, DeL does not demonstrate stability over a wide range of pH or temperature. It also has no toxicity against Artemia sp. Nauplii, nor is it glycoprotein too.
URI: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/48628
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