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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/73542
Registro completo de metadados
Campo DC | Valor | Idioma |
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dc.contributor.author | Oliveira Neto, José Eduardo de | - |
dc.date.accessioned | 2023-07-14T14:59:01Z | - |
dc.date.available | 2023-07-14T14:59:01Z | - |
dc.date.issued | 2023 | - |
dc.identifier.citation | OLIVEIRA NETO, José Eduardo de. Caracterização estrutural e avaliação do potencial antibacteriano em combinação com antibióticos de uma lectina da esponja marinha Aplysina fulva. 2023. 54 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Centro de Ciências, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2023. | pt_BR |
dc.identifier.uri | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/73542 | - |
dc.description.abstract | Sponges are animals belonging to the phylum Porifera and are among the organisms with the simplest cellular organization among the metazoans. Lectins are proteins and glycoproteins that bind reversibly to carbohydrates without altering their structure, and are identified in many different taxa. In marine sponges, lectins can perform a variety of functions, such as cell interaction, spiculogenesis and defense. In addition, some of these proteins show high biotechnological potential due to their interaction with carbohydrates and the ability to recognize specific carbohydrates from the bacterial plasma membrane. The determination of the amino acid sequence of these proteins is essential to better understand their functions, as well as to evaluate evolutionary and phylogenetic factors among species. Therefore, the present work aimed to perform the structural characterization of the lectin from the marine sponge Aplysina fulva (AFL) and to evaluate the antibacterial effect of the lectin in association with antibiotics, against strains of pathogenic bacteria. AFL was purified by affinity chromatography under reducing conditions. The primary structure was analyzed by sequential mass spectrometry (MS/MS). AFL is a protein that in the presence of reducing agent forms a 64 kDa tetramer and in the absence of reducing agent forms a 44 kDa trimer. The average molecular mass obtained by mass spectrometry resulted in a dimer of 31,673 Da. The peptides obtained after tryptic digestion were determined by mass spectrometry (MS/MS) and the sum of the amino acids represent 87% of the intact mass obtained by mass spectrometry. The partial amino acid sequence of the lectin was submitted to the Smart program and the tool indicated a galectin domain for AFL. In addition, AFL potentiated the effect of ampicillin and tetracycline antibiotics against Staphylococcus aureus ATCC 700698, Staphylococcus epidermidis ATCC 35984 and Escherichia coli ATCC 11303. | pt_BR |
dc.language.iso | pt_BR | pt_BR |
dc.subject | Esponjas marinhas | pt_BR |
dc.subject | Lectinas | pt_BR |
dc.subject | Caracterização estrutural | pt_BR |
dc.subject | Antibacteriano | pt_BR |
dc.subject | Sinergismo | pt_BR |
dc.title | Caracterização estrutural e avaliação do potencial antibacteriano em combinação com antibióticos de uma lectina da esponja marinha Aplysina fulva | pt_BR |
dc.type | TCC | pt_BR |
dc.contributor.co-advisor | Carneiro, Rômulo Farias | - |
dc.description.abstract-ptbr | As esponjas são animais pertencentes ao filo Porifera e estão entre os organismos com organização celular mais simples dentre os metazoários. Lectinas são proteínas e glicoproteínas que se ligam reversivelmente a carboidratos sem alterar a estrutura dos mesmos, e são identificadas nos mais variados táxons. Em esponjas marinhas, as lectinas podem desempenhar uma diversidade de funções, como interação celular, espiculogênese e defesa. Ademais, algumas dessas proteínas demonstram elevado potencial biotecnológico devido a sua interação com carboidratos e a capacidade de reconhecer carboidratos específicos da membrana plasmática bacteriana. A determinação da sequência de aminoácidos dessas proteínas é essencial para compreender melhor suas funções, como também avaliar fatores evolutivos e filogenéticos entre as espécies. Diante disso, o presente trabalho objetivou realizar a caracterização estrutural da lectina oriunda da esponja marinha Aplysina fulva (AFL) e avaliar o efeito antibacteriano da lectina em associação com antibióticos, frente a cepas de bactérias patogênicas. A AFL foi purificada através de cromatografia de afinidade em condições redutoras. A estrutura primária foi analisada por espectrometria de massas sequencial (MS/MS). AFL é uma proteína que na presença de agente redutor forma um tetrâmero de 64 kDa e na ausência de agente redutor forma um trímero de 44 kDa. A massa molecular média obtida por espectrometria de massas resultou em um dímero de 31.673 Da. Os peptídeos obtidos após digestão tríptica foram determinados por espectrometria de massas (MS/MS) e a soma dos aminoácidos representam 87% da massa intacta obtida por espectrometria de massas. A sequência parcial de aminoácidos da lectina foi submetida ao programa Smart e a ferramenta indicou um domínio de galectina para AFL. Além disso, AFL potencializou o efeito dos antibióticos ampicilina e tetraciclina frente a Staphylococcus aureus ATCC 700698, Staphylococcus epidermidis ATCC 35984 e Escherichia coli ATCC 11303. | pt_BR |
dc.title.en | Structural characterization and evaluation of the antibacterial potential in combination with antibiotics of a lectin from the marine sponge Aplysina fulva | pt_BR |
Aparece nas coleções: | CIÊNCIAS BIOLÓGICAS - BACHARELADO - Monografias |
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