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Tipo: Tese
Título: Polimorfismos em genes da oxidase alternativa (AOX) de ecótipos de Arabidopsis thaliana e Oryza sativa associados à altitude e à pluviosidade
Título em inglês: Polymorphisms in alternative oxidase (AOX) genes from ecotypes of Arabidopsis thaliana and Oryza sativa revealed environment-induced linkage to altitude and rainfall
Autor(es): Lima, Karine Thiers Leitão
Orientador: Costa, José Hélio da
Coorientador: Silva, João Hermínio Martins da
Palavras-chave: A. thaliana;Arroz;Oxidase alternativa;Marcador molecular;Estresses abióticos
Data do documento: 2021
Citação: LIMA, Karine Thiers Leitão. Polimorfismos em genes da oxidase alternativa (AOX) de ecótipos de Arabidopsis thaliana e Oryza sativa associados à altitude e à pluviosidade. 2021. 255 f. Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2021.
Resumo: A oxidase alternativa (AOX) é uma enzima essencial na manutenção da homeostase redox e no suprimento de carbono para o metabolismo mitocondrial da planta sob estresse e em desenvolvimento. Aqui, investigamos a conexão entre SNPs da AOX e as condições geográficas de origem dos ecótipos (clima, altitude e precipitação) usando um conjunto de dados genômicos de Arabidopsis e de arroz, 1190 e 90 ecótipos, respectivamente, com o objetivo de encontrar potenciais marcadores funcionais de estresses na AOX. Os parâmetros definidos para detectar SNPs não sinônimos foram que estes pertençam à proteína madura da AOX, ocorram em pelo menos 30% da população e causem mudanças de classes no AA afetados. Nessas condições, revelaram-se as alterações de AA na AOX1c [A161E&G165R (35,6%), W186R (90,6%), R242S (77,5%)], na AOX1d [D274H (35,8%)] e na AOX2 [S76F (91,1%)] de Arabidopsis e na AOX1c [A232T (66,6%), G239R (73,3%), A232T&G239R (66,6%)] de arroz, em comparação às AOX referências de Columbia-0 e Japonica, respectivamente. Entre essas mudanças de AA, todas reveleram uma conexão com a alta pluviosidade, ou com a elevada altitude, ou com ambas. A modelagem 3D comparativa demonstrou que, geralmente, todas as AOX polimórficas apresentaram diferenças estruturais em relação às referências. O “docking” molecular revelou valores de afinidade de ligação mais baixos para as interações entre a AOX e o substrato ubiquinol em todas as estruturas em comparação com a referência (exceto a estrutura Os_AOX1c_G239R), indicando que a maioria das estruturas polimórficas apresentam uma melhor afinidade de ligação enzima-substrato. No geral, os dados sugerem que a maioria das alterações de AA, relacionadas às condições geográficas aqui analisadas, conferem uma melhor interação enzima-substrato, indicando uma seleção positiva de uma AOX mais eficiente induzida por condições ambientais
Abstract: Alternative oxidase (AOX) is an essential enzyme to maintain redox homeostasis and supplying carbon for mitochondrial metabolism in stressed and developing plant. Here, we investigate the connection between AOX SNPs and the geographic conditions of origin of the ecotypes (climate, altitude and precipitation) using a genomic dataset from Arabidopsis and rice, 1190 and 90 ecotypes, respectively, in order to find potential markers of AOX stresses. The parameters defined to detect non-synonymous SNPs were that they belong to the mature AOX protein, occur in at least 30% of the population and cause class changes in the affected AA. Under these conditions, were detected the AA changes in AOX1c [A161E&G165R (35.6%), W186R (90.6%), R242S (77.5%)], in AOX1d [D274H (35.8%)] and in AOX2 [S76F (91.1%)] from Arabidopsis and in AOX1c [A232T (66.6%), G239R (73.3%), A232T&G239R (66.6%)] from rice, compared to AOX references from Columbia-0 and Japonica, respectively. Among these AA changes, all revealed a connection with high rainfall, or high altitude, or both. Comparative 3D modeling demonstrated that, generally, all polymorphic AOX had structural differences in relation to the references. Molecular docking revealed lower binding affinity values for interactions between AOX and the substrate ubiquinol in all structures compared to the reference (except the Os_AOX1c_G239R structure), indicating that most polymorphic structures have better affinity of enzyme-substrate binding. Overall, the data suggest that most of the AA alterations, related to the geographic conditions analyzed here, confer a better enzyme-substrate interaction, indicating a positive selection of a more efficient AOX induced by environmental conditions.
URI: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/63610
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