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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/54134
Registro completo de metadados
Campo DC | Valor | Idioma |
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dc.contributor.author | Santos, José Cleiton Sousa dos | - |
dc.contributor.author | Garcia-Galan, Cristina | - |
dc.contributor.author | Barbosa, Oveimar | - |
dc.contributor.author | Sant'Ana, Hosiberto Batista de | - |
dc.contributor.author | Gonçalves, Luciana Rocha Barros | - |
dc.contributor.author | Fernández-Lafuente, Roberto | - |
dc.date.accessioned | 2020-09-18T18:23:45Z | - |
dc.date.available | 2020-09-18T18:23:45Z | - |
dc.date.issued | 2014 | - |
dc.identifier.citation | SANTOS, José Cleiton Sousa dos;GARCIA-GALÁN, Cristina ; BARBOSA, Oveimar ; SANT'ANA, H. B. de ;GONÇALVES, Luciana Rocha Barros; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, Roberto. Modificação química de lecitase ultra em fase sólida: efeito do protocolo de imobilização. In: ANAIS DO CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUIMICA, XX., 19 a 22 out. 2014, Florianópolis (SC) – Brasil. Anais eletrônicos [...] Campinas, Galoá, 2014. | pt_BR |
dc.identifier.issn | 21785600 | - |
dc.identifier.uri | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54134 | - |
dc.language.iso | pt_BR | pt_BR |
dc.subject | Lecitase | pt_BR |
dc.subject | Modificação química | pt_BR |
dc.subject | Protocolo de imobilização | pt_BR |
dc.title | Modificação química de lecitase ultra em fase sólida: efeito do protocolo de imobilização | pt_BR |
dc.type | Artigo de Evento | pt_BR |
dc.description.abstract-ptbr | Lecitase Ultra foi imobilizada por meio de duas estratégias diferentes: ligação covalente em brometo de cianogênio-agarose e por ativação interfacial em octil-agarose. Os derivados foram submetidosa diferentes modificações químicas (aminação, glutaraldeído ou ácido 2,4,6-trinitrobenzensulfonic (TNBS)), a fim de verificar o efeito nas propriedades catalíticas das enzimas imobilizadas. A modificação com glutaraldeído da enzima imobilizada ou modificada e aminada permitiu melhorar a estabilidade da enzimaimobilizada, tanto em pH7 e 9 (em torno de 10 vezes), mas apenas a enzima aminada melhorou a estabilidade em pH5. Aaminação melhorou a estabilidade de octil-Lecitase, ao mesmo tempo em quereduziu a estabilidade da imobilizada por covalência. E amodificação com TNBS apenas melhora a estabilidade da enzima imobilizada covalentemente,por um fator de 10 vezes, em pH9. | pt_BR |
Aparece nas coleções: | DEQ - Trabalhos apresentados em eventos |
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Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
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