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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/69959| Tipo: | TCC |
| Título: | Purificação parcial de uma lectina de sementes de Bauhinia heterandra Benth |
| Título em inglês: | Parcial purification of a lectin from seeds of Bauhinia heterandra Benth |
| Autor(es): | Oliveira, Henrique Sousa |
| Orientador: | Nascimento, Kyria Santiago do |
| Palavras-chave: | Lectina;Bauhinia heterandra;BHL;Atividade hemaglutinante |
| Data do documento: | 2022 |
| Resumo: | Lectinas são proteínas de origem não imune capazes de se ligarem reversivelmente a carboidratos específicos, sendo proteínas de alto interesse em estudos envolvendo aplicações de glicoproteínas e glicoconjugados. Apesar da presença em diversos reinos da natureza, a maioria das lectinas foram isoladas a partir de fontes vegetais, principalmente a partir desuas sementes.Bauhinia heterandraBenth. é uma espécie da famíliaLeguminosae, subfamíliaCercidoideae, triboCercideae, subtriboBauhiniinaee do gêneroBauhinia. O trabalhou objetivou purificar parcialmente a lectina obtida a partir de sementes deBauhinia heterandra. A lectina deBauhinia heterandra(BHL) apresentou especificidade à α-Lactose e aglutinou eritrócitos de coelho e humano nativos e tratados com as enzimas tripsina e papaína e teve Glicina 0.1M pH 2,6 contendo Nacl 0,15M como melhor condição de extração. Foi obtido maior atividade específica na fração 25-50% de saturação no fracionamento proteico com sulfato de amônio. BHL foi parcialmente purificada em uma única etapa através de cromatografia de afinidade em matriz goma guar. De forma parecida com outras lectinas do gênero Bauhinia, BHL possui uma cadeia com massa aparente de 30 kDa, além de 2 cadeias menores de 20.1 e 14.4 kDa, além de não possuir ligações dissulfeto. O trabalho apresentou uma elucidação sobre a purificação da BHL, que poderá auxiliar em trabalhos de caracterização e em ensaios de atividades biológicas. |
| Abstract: | Lectinsare proteins of non-immune origin capable of reversibly binding to specific carbohydrates,being proteins of high interest in studies involving applications of glycoproteins and glycoconjugates. Despite their presence in several kingdoms of nature, most lectins have been isolated from plant sources, mainly from their seeds. Bauhinia heterandraBenth. is a species in the family Leguminosae, subfamily Cecidoideae, tribe Cercideae, subtribe Bauhiniinae, and genus Bauhinia. The aim was to partially purify the lectin from Bauhinia heterandraseeds. Bauhinia heterandralectin (BHL) showed specificity to α-Lactose and agglutinated erythrocytes from rabbit and human,native and treated with trypsin and papain enzymes,and had Glycine 0.1M pH 2.6 containing Nacl 0.15M as the best extraction condition. Higher specific activity was obtained in the 25-50% saturation fraction in protein fractionation with ammonium sulfate. BHL was partially purified in a single step by affinity chromatography on a guar gum matrix. Similar to other lectins of the genus Bauhinia, BHL has a chain with an apparent mass of 30 kDa, in addition to 2 smaller chains of 20.1 and 14.4 kDa, in addition to not having disulfide bonds.The work presented an elucidation on the purification of BHL, which may help in characterization works and in tests of biological activities. |
| URI: | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/69959 |
| Aparece nas coleções: | BIOTECONOLOGIA - Monografias |
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