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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/67056| Tipo: | Dissertação |
| Título: | Purificação e caracterização da endo-oligopeptidase-A de membranas do cérebro humano |
| Autor(es): | Furtado, Katia Machado da Silveira |
| Orientador: | Carvalho, Krishnamurti de Morais |
| Palavras-chave: | Cromatografia;Centrifugação;Cátions;Cérebro;Eletroforese;Encefalinas |
| Data do documento: | 1990 |
| Citação: | FURTADO, Katia Machado da Silveira. Purificação e caracterização da endo-oligopeptidase-A de membranas do cérebro humano. 1990. 72 f. Dissertação (Mestrado em Farmacologia) - Faculdade de Medicina, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 1990. Disponível em: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/67056. Acesso em: 12/07/2022. |
| Resumo: | A endo-oligopeptidase-A de membranas do cerebro humano foi purificada próximo a homogeneidade, apresentando os seguintes passos de purificação: a) homogeneização com agua na proporção de 1:4 (P.U); b) centrifugação a 25.000 G,durante 60 minutos; c) cromatografia em DEAE-celulose ; e d) eletroforese preparativa em gel de poliacri1amida. Após a purificaçao,a enzima foi submetida a eletroforese em placa sem S.D.S.,resultando no aparecimento de uma banda de proteína ,com um leve contaminante A enzima purificada apresentou as seguintes propriedades: - pH ótimo próximo da neutralidade; - ponto isoelétrico de 5,36; - peso molecular de 70.000 Dalton ; - inibição pelos cátions Cu++,Zn++,Ni++,Co++,Ca++ e Fe++,inibição pelo PMAC e PMSF - nao foi inibido pelo EDTA e ortofenantrolina ; - houve uma reativaçao com B-mercaptoetanol. A endo-oligopeptidase-A de membranas liberou MET e LEU- encefalinas dos peptídeos opióides, tais como Dinorfina 1-8 ;MET- ence.-ARG-GLI-LEU-LIS; Octopeptídeo ; BAM 12 ;B-neo-endorfina; Alfa- neo-endorfina e B-dinorfina. No entanto nao liberou encefalinas de |
| Abstract: | From the membranes of human brain,the endo- ol igopept idase - A was purified close to homogeneity, introducing the following steps of purification. a) homogeneization with water in the proportion of 1:4 (W/V) ■, b) centrifugation at 25,000 G.,during 60 min; c) cromatography in DEAE-cel1ulose; and d) preparative electrophoresis in poliacri1amide gel. After purification, the enzyme was submitted to plate electrophoresis without S.D.S., resulting in the appearance of a band of protein,with a light contaminant. The purified enzyme showed the following properties: PH near to neutrality; isoelectric point of 5.36; molecular weight of 70,000 daltons; inihibited by cátions Cu++, Zn++, Ni++, Co++,Ca++ and Fe++; inihibited by PMAC and PMSF; not inihibited by EDTA and orthophenanthralene; has a reactivation with B - mercaptoethanol. The membranous endo-oligopeptidade - A released MET and LEU-enkephalins from the opioid peptides, such as: Dinorphin 1-8; MET-enkepha1in-ARG-GLI-LEU-LIS; Octapeptide, BAM 12; B-Neo- endorphin and B-Dinorphin. However, it did not liberate enkephalins |
| URI: | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/67056 |
| Aparece nas coleções: | PPGF - Dissertações defendidas na UFC |
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