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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/54188
Registro completo de metadados
Campo DC | Valor | Idioma |
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dc.contributor.author | Cavalcante, Kênia Franco | - |
dc.contributor.author | Pereira, Fernando Amancío | - |
dc.contributor.author | Gonçalves, Luciana Rocha Barros | - |
dc.contributor.author | Adriano, Wellington Sabino | - |
dc.date.accessioned | 2020-09-22T14:04:40Z | - |
dc.date.available | 2020-09-22T14:04:40Z | - |
dc.date.issued | 2014 | - |
dc.identifier.citation | CAVALCANTE, Kênia Franco; PEREIRA, Fernando Amâncio; GONÇALVES, Luciana Rocha Barros; ADRIANO, Wellington Sabino. Estudo da imobilização de lipase de rhizomucor mieheiem organo–gel para aplicação em síntese orgânica.In: ANAIS DO CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUIMICA, XX., 19 a 22 out. 2014, Florianópolis (SC) – Brasil. Anais eletrônicos [...] Campinas, Galoá, 2014. | pt_BR |
dc.identifier.issn | 21785600 | - |
dc.identifier.uri | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54188 | - |
dc.language.iso | pt_BR | pt_BR |
dc.subject | Lipases | pt_BR |
dc.subject | Imobilização | pt_BR |
dc.subject | Rhizomucor miehei | pt_BR |
dc.subject | Organo-gel | pt_BR |
dc.title | Estudo da imobilização de lipase de rhizomucor mieheiem organo–gel para aplicação em síntese orgânica.2 | pt_BR |
dc.type | Tese | pt_BR |
dc.description.abstract-ptbr | Lipases, triacilglicerol éster hidrolases E.C. 3.1.1.3, são enzimas que atuam nas ligações ésteres de triacilgliceróis, liberando ácidos orgânicos e glicerol. Uma limitação da utilização destas enzimas reside na falta de estabilidade operacional e na impossibilidade de sua reutilização na forma livre. Visando contornar problemas como este, foram feitos estudos sobre imobilização de enzimas. Neste trabalho foram desenvolvidos derivados de lipases de Rhizomucor mieheiimobilizadas em organo-géis, produzidos à base de gelatina (Gel), alginato (Alg) ou quitosana (Qui), fases orgânicas hexano (Hex) ou heptano (Hep) e os tensoativos dodecilsulfato de sódio (SDS) ou brometo de acetilmetilamônio (CTABr). Os derivados foram caracterizados quanto: fator de estabilidade a 60°C, eficiência e rendimento de imobilização. Os melhores biocatalisadores apresentaram eficiência e fator de estabilidade de 4,1% e 30 vezes (Gel/SDS/Hex), 6,0% e 1,3 vezes (Alg/SDS/Hep) e 1,0% e 2,3 vezes (Qui/SDS/Hep). | pt_BR |
Aparece nas coleções: | DEQ - Trabalhos apresentados em eventos |
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Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
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