Estudo da imobilização de lipase de rhizomucor mieheiem organo–gel para aplicação em síntese orgânica.2

Cavalcante, Kênia Franco; Pereira, Fernando Amancío; Gonçalves, Luciana Rocha Barros; Adriano, Wellington Sabino

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DC Field	Value	Language
dc.contributor.author	Cavalcante, Kênia Franco	-
dc.contributor.author	Pereira, Fernando Amancío	-
dc.contributor.author	Gonçalves, Luciana Rocha Barros	-
dc.contributor.author	Adriano, Wellington Sabino	-
dc.date.accessioned	2020-09-22T14:04:40Z	-
dc.date.available	2020-09-22T14:04:40Z	-
dc.date.issued	2014	-
dc.identifier.citation	CAVALCANTE, Kênia Franco; PEREIRA, Fernando Amâncio; GONÇALVES, Luciana Rocha Barros; ADRIANO, Wellington Sabino. Estudo da imobilização de lipase de rhizomucor mieheiem organo–gel para aplicação em síntese orgânica.In: ANAIS DO CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUIMICA, XX., 19 a 22 out. 2014, Florianópolis (SC) – Brasil. Anais eletrônicos [...] Campinas, Galoá, 2014.	pt_BR
dc.identifier.issn	21785600	-
dc.identifier.uri	http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54188	-
dc.language.iso	pt_BR	pt_BR
dc.subject	Lipases	pt_BR
dc.subject	Imobilização	pt_BR
dc.subject	Rhizomucor miehei	pt_BR
dc.subject	Organo-gel	pt_BR
dc.title	Estudo da imobilização de lipase de rhizomucor mieheiem organo–gel para aplicação em síntese orgânica.2	pt_BR
dc.type	Tese	pt_BR
dc.description.abstract-ptbr	Lipases, triacilglicerol éster hidrolases E.C. 3.1.1.3, são enzimas que atuam nas ligações ésteres de triacilgliceróis, liberando ácidos orgânicos e glicerol. Uma limitação da utilização destas enzimas reside na falta de estabilidade operacional e na impossibilidade de sua reutilização na forma livre. Visando contornar problemas como este, foram feitos estudos sobre imobilização de enzimas. Neste trabalho foram desenvolvidos derivados de lipases de Rhizomucor mieheiimobilizadas em organo-géis, produzidos à base de gelatina (Gel), alginato (Alg) ou quitosana (Qui), fases orgânicas hexano (Hex) ou heptano (Hep) e os tensoativos dodecilsulfato de sódio (SDS) ou brometo de acetilmetilamônio (CTABr). Os derivados foram caracterizados quanto: fator de estabilidade a 60°C, eficiência e rendimento de imobilização. Os melhores biocatalisadores apresentaram eficiência e fator de estabilidade de 4,1% e 30 vezes (Gel/SDS/Hex), 6,0% e 1,3 vezes (Alg/SDS/Hep) e 1,0% e 2,3 vezes (Qui/SDS/Hep).	pt_BR
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