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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/54043
Registro completo de metadados
Campo DC | Valor | Idioma |
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dc.contributor.author | Bezerra, Rayanne Mendes | - |
dc.contributor.author | Santos, José Cleiton Sousa dos | - |
dc.contributor.author | Andrade Neto, Davino Machado | - |
dc.contributor.author | Galvão, Wesley dos Santos | - |
dc.contributor.author | Fechine, Pierre Basílio Almeida | - |
dc.contributor.author | Gonçalves, Luciana Rocha Barros | - |
dc.date.accessioned | 2020-09-15T19:03:20Z | - |
dc.date.available | 2020-09-15T19:03:20Z | - |
dc.date.issued | 2016 | - |
dc.identifier.citation | BEZERRA, Rayanne Mendes; SANTOS, José Cleiton Sousa dos; ANDRADE NETO, Davino Machado; GALVÃO, Wesley dos Santos; FECHINE, Pierre Basílio Almeida; GONÇALVES, Luciana Rocha Barros. Estudo do efeito do ph e da presença de detergente na imobilização de lipase de Thermomyces lanuginosus (tll) em nanopartículas superparamagnéticas. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XXI; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE O ENSINO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XVI, 25 a 29 set. 2016, Fortaleza, Ceará Brasil. Anais[…] Fortaleza, Ceará, 2016. | pt_BR |
dc.identifier.issn | 21785600 | - |
dc.identifier.uri | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54043 | - |
dc.language.iso | pt_BR | pt_BR |
dc.subject | Imobilização de enzimas | pt_BR |
dc.subject | Lipase | pt_BR |
dc.subject | Nanopartículas | pt_BR |
dc.title | Estudo do efeito do ph e da presença de detergente na imobilização de lipase de Thermomyces lanuginosus (tll) em nanopartículas superparamagnéticas | pt_BR |
dc.type | Artigo de Evento | pt_BR |
dc.description.abstract-ptbr | A Lipase de Thermomyces lanuginosus (TLL) foi imobilizada em nanopartículas superparamagnéticas (NPM) de ferro (Fe3O4) para melhorar a estabilidade deste biocatalisador e facilitar a recuperação do mesmo por aplicação de campo magnético. As NPM utilizadas apresentam modificações em suas superfícies dadas pelo recobrimento com γ-aminopropiltrietoxissilano (APTES) ou com polietilenimina ramificada (BPEI), o que melhora a interação das enzimas com o suporte. No processo de imobilização a presença de detergente Triton-X e o pH do meio foram avaliados. As imobilizações se deram por formação de ligações covalentes entre a enzima e o suporte à 25ºC, com tampões de concentração de 25mM. Os biocatalisadores produzidos com NPM@BPEI e NPM@APTES apresentaram atividade de 8,9 Uρ-NPB e 10,9 Uρ-NPB por grama de suporte respectivamente, na presença do detergente com concentração de 0,1%(v/v), pH 7 e 25mM. | pt_BR |
Aparece nas coleções: | DEQ - Trabalhos apresentados em eventos |
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Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
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2016_eve_rmbezerra.pdf | 467,59 kB | Adobe PDF | Visualizar/Abrir |
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