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dc.contributor.authorBezerra, Camilla Salviano-
dc.contributor.authorCavalcante, Lucas Sousa-
dc.contributor.authorSousa, Marylane de-
dc.contributor.authorPessela, Benevides Costa-
dc.contributor.authorGonçalves, Luciana Rocha Barros-
dc.date.accessioned2020-09-15T18:48:29Z-
dc.date.available2020-09-15T18:48:29Z-
dc.date.issued2016-
dc.identifier.citationBEZERRA, Camilla Salviano; CAVALCANTE, Lucas Sousa; SOUSA, Marylane de; PESSELA, Benevides Costa; GONÇALVES, Luciana Rocha Barros. Imobilização de β-galactosidase de Kluyveromyces lactis e L-arabinose isomerase expressa em E. coli DH10B em MANAE-Agarose para síntese de D-galactose e D-tagatose. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XXI; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE O ENSINO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XVI, 25 a 29 set. 2016, Fortaleza, Ceará Brasil. Anais[…] Fortaleza, Ceará, 2016.pt_BR
dc.identifier.issn21785600-
dc.identifier.urihttp://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54042-
dc.language.isopt_BRpt_BR
dc.subjectImobilizaçãopt_BR
dc.subjectMANAEpt_BR
dc.subjectβ-galactosidasept_BR
dc.subjectL-arabinose isomerasept_BR
dc.subjectCo-imobilizaçãopt_BR
dc.titleImobilização de β-galactosidase de Kluyveromyces lactis e L-arabinose isomerase expressa em E. coli DH10B em MANAE-Agarose para síntese de D-galactose e D-tagatosept_BR
dc.typeArtigo de Eventopt_BR
dc.description.abstract-ptbrO desenvolvimento de processos para obtenção de D-tagatose tem sido estudado com o uso de biocatalisadores, sendo a obtenção direta de D-tagatose a partir da lactose uma solução para o tratamento do soro de leite gerado na indústria de laticínios. Este trabalho tem como objetivo desenvolver biocatalisadores a partir da imobilização das enzimas β-galactosidase e L-arabinose isomerase em suporte MANAEAgarose para obtenção direta de D-tagatose a partir de lactose. Ofereceram-se cargas de 20 e 40 mg de proteína/mL de extrato das enzimas L-arabinose isomerase DH10B e β-galactosidase de Kluyveromyces lactis, respectivamente, para 1g de suporte (MANAE-LAI e MANAE-LAC). O rendimento de imobilização foi de 99 e 88% (99 e 83% de proteína, respectivamente), para MANAE-LAC e MANAE-LAI, e atividade recuperada de 2,97 e 66,9%; conversão em 24h de 98,7% a partir de lactose e 6,6 % a partir de Dgalactose, respectivamente. Estes resultados trazem avanços ao desenvolvimento de catalisadores co-imobilizados.pt_BR
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