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Campo DCValorIdioma
dc.contributor.advisorNagano, Celso Shiniti-
dc.contributor.authorSilva, Suzete Roberta da-
dc.date.accessioned2019-10-31T22:31:48Z-
dc.date.available2019-10-31T22:31:48Z-
dc.date.issued2010-
dc.identifier.citationSILVA, Suzete Roberta da. Caracterização da lectina da alga marinha vermelha Amansia multifida J. V. Lamouroux por espectrometria de massa. 2010. 56 f. TCC (Graduação em Engenharia de Pesca) – Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2010.pt_BR
dc.identifier.urihttp://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/47343-
dc.language.isopt_BRpt_BR
dc.subjectLectinaspt_BR
dc.subjectEspectrometria de massapt_BR
dc.subjectAmansia multifidapt_BR
dc.titleCaracterização da lectina da alga marinha vermelha Amansia multifida J. V. Lamouroux por espectrometria de massapt_BR
dc.typeTCCpt_BR
dc.description.abstract-ptbrLectinas são (glico) proteínas que possuem pelo menos um domínio não catalítico que podem se ligar de maneira especifica e reversível a mono ou oligossacarideos, capazes de aglutinar eritrócitos ou outras células não apresentando atividade enzimática contra os seus ligarrtes. São ubíquas sendo encontradas desde virus e bactérias a plantas e animais. Em comparação aos estudos realizados com lectinas de plantas terrestres, poucas lectinas de macroalgas marinhas têm sido isoladas e caracterizadas, seguindo um ritmo lento devido à dificuldade de obtenção de material suficiente para estudo. Por outro lado, entre as lectinas caracterizadas os estudos tern mostrado proteínas com diferentes características bioquímicas. Estudos prévios mostraram que a lectina da Amansia multifida (AML) é uma proteína com alto potencial para biotecnologia. A AML foi purificada através de uma combinação de precipitação de proteínas com sulfato de amônio seguido por cromatografia de troca iônica. Os processos de purificação e a massa molecular aparente foram analisados por SDS-PAGE, a massa molecular aparente determinada foi de 29 kDa e a massa molecular determinada por espectrometria de massa da AML de 28.385 Da. A partir de peptídeos resultantes das digestões proteolfticas com tripsina e quimiotrisina, foram obtidas sequencias parciais mediante espectrometria de massa seqüencial. A AML tem elevada similaridade com a sequência da lectina de Eucheuma serra (79%). A avaliação da toxicidade de AML para Anemia sp. não foi evidenciada. Isso aponta para uma possível candidata para produção de medicamentos, tendo em vista que essa lectina possui atividades biológicas potencias para farmacologia.pt_BR
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