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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/44635
Tipo: | Dissertação |
Título: | Imobilização de uma peroxidase de raízes de Moringa oleífera LAM. (MoPOX) em esferas de quitosana e seu potencial na degradação de corantes têxteis |
Título em inglês: | Immobilization of a peroxidase from Moringa oleifera LAM. roots (MoPOX) on chitosan beads and its potential in the decolorization of textile dyes |
Autor(es): | Lopes, Larissa Alves |
Orientador: | Sousa, Daniele de Oliveira Bezerra de |
Palavras-chave: | Peroxidase vegetal;Imobilização;Descoloração de corante |
Data do documento: | 2019 |
Citação: | LOPES, Larissa Alves.Imobilização de uma peroxidase de raízes de Moringa oleífera LAM. (MoPOX) em esferas de quitosana e seu potencial na degradação de corantes têxteis. 2019. 15 f. Dissertação (Mestrado em Bioquímica) - Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2019. |
Resumo: | A indústria têxtil representa um dos setores mais lucrativos da economia mundial, tendo o Brasil um papel de destaque nesse cenário. No entanto, esse setor industrial é responsável pela geração de problemas ambientais graves, sobretudo decorrentes do despejo indevido de efluentes com alta carga poluidora, rica especialmente em corantes têxteis. Nesse contexto, surge a necessidade de métodos que sejam capazes de degradar esses compostos como, por exemplo, através do uso de enzimas. Dentre as várias classes de enzimas existentes, oxidoredutases como as peroxidases têm sido empregadas na biorremediação de efluentes têxteis. Uma peroxidase de classe III, purificada a partir de raízes de Moringa oleifera e denominada MoPOX foi imobilizada em esferas de quitosana ativadas por glutaraldeído e utilizada para a descoloração de corantes têxteis. A microscopia eletrônica de varredura foi utilizada para caracterizar a imobilização da MoPOX. MoPOX imobilizada também foi caracterizada para parâmetros como pH ótimo, temperatura ótima, estabilidade térmica, efeito de íons metálicos e especificidade do substrato. Os resultados mostraram que o pH ótimo foi de 5,2, o mesmo valor encontrado para a enzima solúvel. A temperatura ótima para MoPOX imobilizada foi 30 ºC, diferente do valor da enzima solúvel (70 ºC), e a enzima imobilizada apresentou maior estabilidade térmica. O valor da constante cinética aparente (Km) da MoPOX imobilizada foi 14,67 mM, inferior ao da MoPOX solúvel. A enzima imobilizada também foi altamente inibida na presença de DTT e tem ampla especificidade de substrato, como observado para a enzima solúvel. A atividade de MoPOX imobilizada diminuiu lentamente contra o tempo quando comparado com MoPOX solúvel, e pôde reter 40% de atividade residual após 5 ciclos consecutivos. Quanto ao potencial para descoloração, este foi aumentado após a imobilização. Para os corantes têxteis Telon® Turquesa M-5G 85%, Astrazon® vermelho, Remazol® azul, Remazol® marinho RGB e Levafix® laranja, as taxas de descoloração com a enzima solúvel foram de 60%, 14%, 65%, 26% e 10%, respectivamente. Estas taxas foram aumentadas para 80%, 38%, 83%, 82,5% e 65% quando se utilizou MoPOX imobilizada. MoPOX não apresentou toxicidade para Artemia salina. Os resultados indicam um uso promissor de MoPOX imobilizada como agente de biorremediação. |
Abstract: | The textile industry is one of the most profitable sectors in the world economy, with Brazil playing a leading role in that scenario. However, the industrial sector is also responsible for the generation of environmental problems, especially with regard to the discharge of effluents with high pollution load, particularly rich in textile dyes. In this context, there is a need for methods that are able to degrade these compounds, for example, through the use of enzymes. Within the existing classes of enzymes, oxidoreductases such as peroxidases have been used in the bioremediation of textile effluents. A class III peroxidase purified from Moringa oleifera roots and denominated MoPOX was immobilized onto glutaraldehyde activated chitosan beads by crosslinking and used for textile dye decolorization. Scanning electron microscopy was used to characterize MoPOX immobilization. Immobilized MoPOX was also characterized for parameters such as optimum pH and temperature, thermo stability, effect of inhibitors, effect of metal ions and substrate specificity. The results showed that the optimum pH was 5.2, the same value found for the free enzyme. The optimum temperature for immobilized MoPOX was 30 ºC, which was different from the value for free enzyme (70 ºC), and the immobilized enzyme presented a higher thermo stability. The apparent kinetic constant value (Km) of immobilized MoPOX was 14.67 mM, lower than that for free MoPOX. The immobilized enzyme was also highly inhibited in the presence of DTT and has broad substrate specificity, as observed for free enzyme. The activity of immobilized MoPOX decreased in inspite of free MoPOX, and could retain 40% residual activity after 5 consecutive cycles. The potential for decolorization was increased after immobilization. For the textile dyes Telon® Turquoise M-5G 85%, Red Astrazon®, Remazol® blue, Remazol® navy RGB and Levafix® orange the decolorization rates using free enzyme were 60%, 14%, 65%, 26% and 10%, respectively. These rates were increased to 80%, 38%, 83%, 82.5% and 65% when using immobilized MoPOX. MoPOX showed no toxicity towards Artemia salina nauplii. The results indicate a promising use of immobilized MoPOX as a bioremediation agent. |
URI: | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/44635 |
Aparece nas coleções: | DBBM - Dissertações defendidas na UFC |
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