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dc.contributor.advisorNagano, Celso Shiniti-
dc.contributor.authorPaula, Guilherme Lima de-
dc.date.accessioned2018-06-21T13:25:58Z-
dc.date.available2018-06-21T13:25:58Z-
dc.date.issued2011-
dc.identifier.citationPAULA, G. L. de (2011)pt_BR
dc.identifier.urihttp://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/33114-
dc.descriptionPAULA, Guilherme Lima de. Análise estrutural mediante espectrometria de massa da lectina de alga marinha vermelha Gracilariopsis sjoestedtii. 2011. 46 f. Monografia (Graduação em Engenharia de Pesca)- Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2011.pt_BR
dc.language.isopt_BRpt_BR
dc.subjectRodófitaspt_BR
dc.subjectLectinaspt_BR
dc.subjectEspectrometria de massapt_BR
dc.titleAnálise estrutural mediante espectometria de massa da lectina de alga marinha vermelha Gracilariopsis sjoestedtiipt_BR
dc.typeTCCpt_BR
dc.description.abstract-ptbrLectinas são proteínas que possuem pelo menos um domínio não catalítico capaz de ligar-se reversivelmente a mono- ou oligossacarideos específicos, sendo de origem não imune e não apresentam atividade enzimática contra seus ligantes. As lectinas são proteínas ubíquas, estando distribuídas amplamente na natureza, podendo ser encontradas em seres unicelulares, animais e vegetais. Embora exista um grande número de trabalhos de lectinas isoladas de animais e algas, os estudos ainda se concentram no isolamento de lectinas de planta, consequentemente havendo um maior número de trabalhos publicados. A lectina da Gracilariopsis sjoestedtii (Sjoestedina) foi purificada através de uma combinação de precipitação de sulfato de amônio seguido por cromatografia de troca iônica. Os processos de purificação e a massa molecular aparente foram analisados por SDS-PAGE, a massa molecular aparente determinada foi de 29 kDa e a massa molecular mono isotópica média foi determinada por espectrometria de massa mostrou duas séries de íons majoritários de massa isotópica média de 27.547 Da e de 27.959 Da. A partir de peptídeos resultantes da digestões proteolíticas com tripsina, foram obtidas sequências parciais mediante espectrometria de massa. A Sjoestedina apresentou alta homologia de sequência com outras proteínas, como a lectina da bactéria do solo Myxococcus xanthus, a lectina da cianobactéria Oscil/atoria aghardii e a isolectina ESA-2 da macroalga marinha Eucheuma serra. Sabendo da elevada semelhança bioquímica entre essas lectinas e a Sjoestedina e do grande potencial biotecnológico da ESA-2 para farmacologia como atividade mitogênica para linfócitos de ratos e efeito citotóxico para células cancerígenas, é interessante se investigar também essa potencialidade biotecnológica para a Sjoestedina.pt_BR
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