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dc.contributor.advisorNagano, Celso Shiniti-
dc.contributor.authorCarneiro, Rômulo Farias-
dc.date.accessioned2018-06-18T13:34:08Z-
dc.date.available2018-06-18T13:34:08Z-
dc.date.issued2011-
dc.identifier.citationCARNEIRO, Rômulo Farias. Purificação, caracterização parcial e análise por espectrometria de massa de uma lectina da esponja marinha Haliclona (Soestella) caerulea. 2011. 54 f. Monografia (Graduação em Engenharia de Pesca)- Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2011.pt_BR
dc.identifier.urihttp://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/33038-
dc.language.isopt_BRpt_BR
dc.subjectEsponjapt_BR
dc.subjectLectinapt_BR
dc.subjectEspectrometria de massapt_BR
dc.subjectPurificaçãopt_BR
dc.subjectSequenciamentopt_BR
dc.titlePurificação, caracterização parcial e análise por espectrometria de massa de uma lectina da esponja marinha Haliclona (Sostella) caeruleapt_BR
dc.typeTCCpt_BR
dc.description.abstract-ptbrAs esponjas são consideradas os animais multicelulares mais antigos do planeta. Nas últimas décadas, centenas de compostos biologicamente ativos foram isolados de poríferos, dentre os quais se destacam as lectinas. Lectinas são proteínas de origem não imune com pelo menos um sítio de ligação não catalítico que reconhecem e interagem de forma reversível com carboidratos específicos. Embora algumas lectinas tenham sido isoladas e caracterizadas a partir de esponja, poucas possuem dados estruturais relevantes e tampouco é sabido a respeito de suas funções fisiológicas. Este trabalho objetivou isolar e caracterizar bioquimicamente uma lectina presente na esponja Halic/ona caerulea. Halilectina foi purificada a partir do extrato aquoso através de combinação de cromatografia de troca catiônica, em CM-Celulose, e aniônica, em DEAE. A banda eletroforética referente à Halilectina foi excisada, digerida com tripsina e os peptídeos foram submetidos a experimentos de MSIMS em espectrômetro de massa híbrido Synapt HDMS. O processo de isolamento da lectina apresentou um fator de purificação de 405x e com rendimento protéico de 0,4 %. Halilectina foi capaz de aglutinar preferencialmente eritrócitos nativos de coelho e somente foi inibida por Mucina e glicoproteínas humanas da fração VI. A nova aglutinina apresentou atividade ótima em pH 5,0 e conserva essa atividade até 80°C. Análises por espectrometria de massa revelaram que Halilectina possui identidade com uma lectina da bactéria Victivallis vadensis, sugerindo uma evolução convergente entre estas proteínas ou mesmo que a lectina isolada neste trabalho seja, na verdade, de uma bactéria simbionte de H.caerulea.pt_BR
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