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http://repositorio.ufc.br/handle/riufc/69392
Tipo: | Artigo de Evento |
Título: | Estabilização de lecitase ultra por imobilização em suporte macroporoso |
Autor(es): | Pinheiro, Maísa Pessoa Fernández-Lafuente, Roberto Gonçalves, Luciana Rocha Barros Santos, José Cleiton Sousa dos |
Palavras-chave: | Engenharia química |
Data do documento: | 2018 |
Instituição/Editor/Publicador: | Congresso Brasileiro de Engenharia Química |
Citação: | PINHEIRO, M. P. et al. Estabilização de lecitase ultra por imobilização em suporte macroporoso. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, 22., 2018, São Paulo. Anais... São Paulo, 2018. p. 1-4. |
Resumo: | A enzima Lecitase Ultra foi imobilizada através de diferentes estratégias no suporte Immobead-350 com o intuito de avaliar os parâmetros de imobilização e a estabilidade térmica e em solvente dos biocatalisadores produzidos. Foram estudadas as melhores condições de imobilização nos pHs 7 e 10. Através dos parâmetros avaliados, observou-se que o biocatalisador formado pela imobilização da enzima direto a pH 7 (durante 3 horas) apresentou a maior atividade do derivado (Atd 16,1 U/g), contudo as demais preparações também exibiram elevadas atividades. No ensaio de inativação térmica e na presença de solvente, o derivado Leci-2p (24 h/pH10) foi considerado o mais estável, pois apresentou elevados tempos de meia-vida em todas as condições, sendo maior que os demais a pH 10 (50 °C) e na presença de acetonitrila 30% (t1/2 = 61,9 e 198 minutos, respectivamente). |
URI: | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/69392 |
Aparece nas coleções: | DEQ - Trabalhos apresentados em eventos |
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