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Title in Portuguese: Quitosana ativada com divinilssulfona como um novo suporte para imobilizar e estabilizar enzimas
Author: Pinheiro, Bruna Bandeira
Advisor(s): Gonçalves, Luciana Rocha Barros
Co-advisor(s): Santos, José Cleiton Sousa dos
Keywords: Engenharia química
Quitosana
Lipase
Candida
Divinylsulfone
Chitosan
Lipase B from Candida antarctica
Issue Date: 20-Feb-2017
Citation: PINHEIRO, B. B. Quitosana ativada com divinilssulfona como um novo suporte para imobilizar e estabilizar enzimas. 2017. 53 f. Dissertação (Mestrado em Engenharia Química)-Centro de Tecnologia, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2017
Abstract in Portuguese: Um novo suporte heterofuncional, a quitosana-divinilssulfona, é proposto neste estudo. O uso de quitosana como suporte para imobilização de enzimas é muito promissor, pois possui características que o tornam ideal para esta função, como boa resistência mecânica e química, além de ser um polímero biodegradável, renovável e de baixo custo. A divinilssulfona (DVS) foi escolhida como agente ativante, pois além de se ligar aos grupos hidroxila e amino da quitosana podem interagir com diferentes grupos das enzimas, como: amino, fenol, imidazol ou tiol. O suporte foi preparado introduzindo 7,5 mL de divinilssulfona (DVS) a 10 g de quitosana em três diferentes pHs (10, 12,5 e 14) de tampão de carbonato de sódio 333 mM. A enzima escolhida foi a lipase B de Candida antarctica (CALB) porque tem alta estabilidade e enantiosseletividade, sendo capaz de atuar em várias reações de interesse industrial. Neste contexto, foi conduzido o estudo de ativação do suporte quitosana com divinilssulfona (DVS) para imobilizar a CALB. Os melhores resultados de imobilização foram para ativação de quitosana com divinilssulfona (DVS) a pH 12.5. Nestas condições, obteve-se 2.87 ± 0.06 U/g de atividade do derivado, 79.37% de rendimento de imobilização e quase 50% de atividade recuperada. No entanto, os melhores resultados para a inativação térmica foram para as enzimas imobilizadas em quitosana ativada a pH 10, onde os dois melhores biocatalisadores não atingiram o tempo de meia-vida após 24 e 48 horas, assim foram mais de 480 vezes e 960 vezes mais estáveis do que a enzima livre, respectivamente. Finalmente, alguns derivados foram aplicados em reação modelo de hidrólise do hexanoato de etila a pH 5, 7 e 9,2 obtendo a melhor atividade a pH 5. Os resultados mostraram que o suporte ativado com divinilssulfona é muito promissor e melhorou a estabilidade da enzima.
Abstract: A new heterofunctional support, chitosan-divinylsulfone, is proposed in this study. The use of chitosan as a support for immobilization of enzymes is very promising since it has characteristics that make it ideal for this function as good mechanical and chemical resistance besides be a biodegradable polymer, renewable and low cost. The divinylsulfone (DVS) has been chosen as an activated agent because can interact with hydroxyl and amino groups of chitosan, in addition can interact with different groups of enzymes, such as: amino, phenol, imidazole or thiol. The support were prepared introducing 7.5 mL of divinylsulfone (DVS) at 10g of chitosan at three differents pHs (10, 12.5 and 14) of sodium carbonate buffer. The enzyme choosed was Lipase B from Candida antarctica (CALB) because has high stability and enantioselectivity being able to act in various reactions of industrial interest. In this context, the study of activation support chitosan with divinylsulfone (DVS) was conducted in order to immobilize CALB. The best results of immobilization were at pH 12.5 of activation conditions of chitosan with divinylsulfone (DVS). Under these conditions, it was obtained 2.87 ± 0.06 U/g of derivative activity, 79.37 % of immobilization yield and almost 50 % of recovery activity. However, the bests results for inactivating thermical was for immobilized enzymes on chitosan activated at pH 10, where the best results did not reach the half-life after 24 and 48 hours, been more than 480 times and 960 times more stable than the free enzyme, respectively. Finally some derivatives were applied in model reaction of hydrolysis reaction of the ethyl hexanoate at pH 5, 7 and 9.2 getting the best activity at pH 5. The results show that the support activated with divinylsulfone is very promising and improved the enzyme stability.
URI: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/40526
metadata.dc.type: Dissertação
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