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Tipo: Dissertação
Título: Purificação e caracterização de uma peroxidase de raízes de Moringa oleifera L e seu potencial na degradação de corantes têxteis
Título em inglês: Purification and Characterization of a peroxidase from Moringa oleifera roots and its potential in textile dyes degradation
Autor(es): Almeida, Marina Gabrielle Guimarães de
Orientador: Souza, Daniele de Oliveira Bezerra de
Palavras-chave: Peroxidase;Moringa oleifera;Corantes têxteis
Data do documento: 2017
Citação: ALMEIDA, Marina Gabrielle Guimarães de. Purificação e caracterização de uma peroxidase de raízes de Moringa oleifera L e seu potencial na degradação de corantes têxteis. 2017. 83 f. Dissertação (Mestrado em Bioquímica) - Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2017.
Resumo: As peroxidases são oxidoredutases que catalisam uma variedade de reações tais como a redução do peróxido de hidrogênio (H2O2) e a oxidação de uma variedade de compostos orgânicos e inorgânicos. Estas enzimas são amplamente distribuídas na natureza, sendo produzidas por uma variedade de fontes, incluindo plantas, animais e microrganismos. As peroxidases de plantas da classe III (EC 1.11.1.7) são enzimas bem caracterizadas e relacionadas com papeis fisiológicos tais como lignificação, suberização, catabolismo de auxina, cicatrização de feridas e defesa de plantas. Esse trabalho teve como foco a purificação e caracterização de uma peroxidase de raízes de Moringa oleifera (denominada MoPOX), bem como a avaliação de sua capacidade de degradar corantes têxteis. MoPOX foi purificada através de cromatografia de DEAE-Sephacel e Superdex 75, apresentando uma massa molecular aparente de 45,6 kDa e um pI de 9,4. O pH e a temperatura ótimos para a atividade de MoPOX foram 5,2 e 70 °C, respectivamente. MoPOX manteve pelo menos 80% da sua atividade catalítica após incubação a 70 °C durante 60 min, mostrando ser altamente termoestável. As constantes catalíticas de MoPOX mostraram sua alta afinidade para os substratos guaiacol e peróxido de hidrogênio. Além disso, essa enzima pode oxidar outros substratos tais como o-dianidisidina, eugenol e ABTS. A atividade catalítica de MoPOX foi diminuída na presença de ditiotreitol. Em contraste, Na+ e Ca2+ aumentaram ligeiramente sua atividade enzimática. MoPOX purificada (0,15, 0,03 ou 0,015 mg/mL) foi capaz de degradar diferentes tipos de corantes têxteis (10, 25, 50 ou 100 mg/L), sendo Remazol® Blue RGB, Remazol® Navy RGB e Telon® Turquesa M- 5G 85% os corantes mais suscetíveis. Para estes compostos, as taxas de descoloração variaram de 15 a 90%, dependendo da concentração de corante, concentração de enzima e tempo de exposição. MoPOX é a primeira peroxidase purificada de raízes de M. oleifera. Sua alta termoestabilidade, além da capacidade de degradar diferentes tipos de corantes têxteis, torna esta enzima uma molécula com potencial de aplicação em estratégias para a biodegradação de compostos tóxicos.
Abstract: Peroxidases are oxidoredutases that catalyze a variety of reactions such as reduction of hydrogen peroxide (H2O2) and oxidation of a variety of organic and inorganic compounds. These enzymes are widely distributed in nature, being produced by a variety of sources including plants, animals, and microorganisms. Class III plant peroxidases (EC 1.11.1.7) are enzymes well characterized and related to physiological events such as lignification, suberization, auxin catabolism, wound healing and plant defense. A peroxidase from roots of Moringa oleifera (named MoPOX) was purified, characterized, and its ability to degrade textile dyes was evaluated. MoPOX was purified by DEAE-Sephacel and Superdex 75, presented an apparent molecular mass of 45.6 kDa and a pI of 9.4. The optimum pH and temperature for MoPOX activity are 5.2 and 70 °C, respectively. MoPOX maintained at least 80% of its catalytic activity after incubation at 70 °C for 60 min, showing to be high thermostable. MoPOX catalytic constants showed its high affinity for guaiacol and hydrogen peroxide substrates. In addition, it can oxidize other substrates such as o-dianidisidine, eugenol and ABTS. The catalytic activity MoPOX was decreased in the presence of dithiotreitol. In contrast, Na+ and Ca2+ slightly enhanced the MoPOX enzymatic activity. Purified MoPOX (0.15, 0.03 or 0.015 mg/mL) was able to degrade different dyes (10, 25, 50 or 100 mg/L), being Remazol® Blue RGB, Remazol® Navy RGB and Telon® Turquoise M-5G 85% the most susceptible dyes. For these compounds, the decolorization rates varied from 15 to 90%, depending on the concentration dye, concentration of enzyme, and time of exposure. MoPOX is the first peroxidase purified from roots of M. oleifera. Its high termostability, plus the ability to degrade different types of textile dyes makes this enzyme a potential molecule for application in strategies for biodegradation of hazardous compounds.
URI: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/30689
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